《生物化学》教学大纲

2020年11月01日 20:47  点击:[]













 


教  案

课程名称     生物化学       09100512  

             生命科学学院        

专业班级          2019级生物科学/生物工程          

《生物化学》教学大纲

课程编号

0910051

课程类别

专业必修课

课程名称

生物化学

英文名称

Biochemical   Chemistry

学分

5

建议修读学期

3

总学时数

72

其中学时 45

实验学时

45

其他学时

预修课程

《动物学》、《无机分析化学》、《有机化学》

考核方式

期末考试、随堂测验,平时作业、课堂参与等

适用专业

生物科学, 生物技术,生物工程,环境科学 

大纲执笔人

徐德立

大纲审核人

王仁君

一、课程性质

生物化学是生物学学科的一个重要分支,是高等师范院校化学专业学生必修的一门专业基础课,该课程在为生物学专业的师范生完成教书育人、治学育人的使命中具有重要作用。

二十一世纪是生物学世纪,目前生命科学、信息科学等的发展正值腾飞时期,生物科学在近20年中出现了惊人的进展,其核心是生物化学的引人瞩目的发展,生物科学、生物技术的进步和发展与基础化学领域的发展是不可分的。生物化学是生命科学中基础学科、带头学科和边缘学科。该课程是生命科学的关键和枢纽课程,该课程的学习对培养创造性的高素质人才具有重要意义。

本课程是研究生物分子的结构性质和生物分子的变化的一门学科,生物化学课程的学习对于学生科学思维、综合素质的培养与提高起着至关重要的作用。通过生物化学的教学,结合师范专业学生的培养目标,使学生着重了解和掌握用生物化学的基本理论来解释各种生物学现象,培养学生理论思维的能力,为从事化学科研和教学工作打下扎实的理论基础,以适应改革发展中社会对人才的需求,为国家现代化建设服务。

二、课程目标

1. 掌握生物化学的基本知识,学会运用科学的思维和科学研究方法分析问题、解决问题。实现由学习知识、技能到进行科学研究的初步转变,将生物化学知识运用于生物及相关领域学科中的科学现象的解释,为今后的科学实验和生产实践奠定良好的生物化学理论基础。(支撑毕业要求3

2.利用生物化学中与中学生物学联系紧密的知识点,让学会自主安排教学内容,初步具备一定的教学设计能力。(支撑毕业要求34

3.通过生物化学专题知识讨论,使学生掌握查阅文献、综合分析问题的方法与技能,树立终身学习与专业自主发展意识,学会规划自己的专业发展。(支撑毕业要求37

三、课程目标与毕业要求的对应关系

毕业要求

指标点

课程目标

毕业要求3 学科素养

1. 掌握生物化学的基本知识,学会运用科学的思维和科学研究方法分析问题、解决问题。

2.理解生物化学与各学科的交叉,开拓学习视野,能够跨学科解决化学学科及其教学中遇到的实际问题。

课程目标1

课程目标2

课程目标3

毕业要求4 教学能力

通过学情分析,能够对教学活动进行规划与安排,形成一定的教学设计能力。

课程目标2

毕业要求7 终身学习

通过查阅文献资料、综合分析教学中遇到的一些实际问题,提出自己的见解并能创造性的解决,树立终身学习与专业自主发展的意识,学会规划自己的专业发展。

课程目标3

四、课程内容和学时分配

绪论         (支撑课程目标1

基本要求:

1.  了解生物化学的主要任务。

2.  了解生物化学的研究方法和学习方法。

授课时数:2学时

基本内容:

0.1 生物化学的建立与发展

0.2 生物化学的目的和内容

0.3 生物化学的研究方法

0.4 生物化学课程的学习方法课外参考读物

第一章    糖类             支撑课程目标1

基本要求:

1.       掌握糖的概念、分类;

2.       掌握单糖化学结构和理化性质;

3.       掌握常见二糖的化学结构和性质;

4.       掌握均一多糖和杂多糖的结构和性质。

教学重点:重点掌握典型单糖(葡萄糖和果糖)的结构和性质,再从单糖的基础上去理解二糖和多糖的结构和性质;

教学难点: 学习单糖的结构和性质时要联系有机化学醛、酮的化学结构和性质。

授课时数:5学时

基本内容:

§1.1概述

§1.2单糖

§1.3寡糖

§1.4多糖

§1.5 结合糖

第二章 脂类    支撑课程目标123

基本要求:

1.       掌握脂类的概念、分类;

2.       掌握单纯脂的分类,结构;

3.       掌握复合脂的组分、结构和性质;

4.       了解萜类和固醇类的结构和性质。

5.       了解血浆脂蛋白的结构和特点

教学重点:重点掌握三酰甘油、磷脂与糖脂的结构和性质;

教学难点: 难点磷脂与糖脂的区别,以及磷脂、糖脂和固醇彼此间的异同分析比较。

授课时数:4学时

基本内容:

§2.1概述

§2.2单纯脂

§2.3复合脂

§2.4萜类和固醇类

§2.5 血浆脂蛋白

第三章 蛋白质      支撑课程目标123

基本要求:

1.  掌握基本氨基酸的结构,简写符号和性质。

2.  理解蛋白质的概念,分类,功能。

3.  理解并掌握蛋白质一级结构的概念,测定及其与功能的关系。

4.  理解并掌握蛋白质二级结构的概念,基本元件。

5.  理解并掌握蛋白质三级结构的概念及其与功能的关系。

6.  理解并掌握蛋白质四级结构的概念及其与功能的关系。

7.  理解并掌握蛋白质的性质和分离纯化。

教学重点:掌握基本氨基酸的结构性质,蛋白质的结构、性质和功能

教学难点:氨基酸的结构以及蛋白质的结构和功能

授课时数:15学时

§3.1概述和氨基酸

§3.2蛋白质的一级结构

§3.3蛋白质的三维结构

§3.4蛋白质结构与功能的关系

§3.5蛋白质的性质和分离纯化

第四章      支撑课程目标12

基本要求:

1. 掌握酶的特点和分类。

2. 掌握酶的专一性的概念、分类和命名。

3. 掌握酶酶促反应动力学及其影响因素。

4. 了解酶的催化高效性的原因

5. 了解酶的作用机制和酶的调节

教学重点:酶的结构、酶促反应动力学

教学难点:酶的催化机制及各种影响酶反应速率的因素,酶与辅酶(维生素)的联系。

授课时数:4学时

基本内容:

§4.1酶通论

§4.2 酶的分类和命名

§4.3 酶的专一性

§4.4酶促反应动力学

§4.5酶的作用机制和酶的调节

第五章 维生素与辅酶      支撑课程目标12

基本要求:

1. 理解维生素的概念和分类。

2. 理解脂溶性维生素的分类,结构和功能。

3. 理解水溶性维生素的分类,结构和功能。

教学重点:维生素的结构、性质和功能

教学难点:维生素的结构以及与辅酶的关系。

授课时数:3学时

基本内容:

§5.1维生素概论

§5.2脂溶性维生素

§5.3水溶性维生素

第六章 核酸      支撑课程目标12

基本要求:

1. 了解核酸的研究历史。

2. 掌握核酸的概念、分类和功能。

3. 掌握核酸的一级结构。

4. 掌握核酸的高级结构。

5. 掌握核酸的物理化学性质.

6. 了解核酸的研究方法.

教学重点:核酸的基本组成单位的化学结构和化学性质,核酸的一级、二级结构及核酸的性质

教学难点:酶核苷酸的结构及核酸的结构与功能的关系。

授课时数:6学时

基本内容:

§6.1核酸通论

§6.2 核苷酸

§6.3核酸的一级结构

§6.4核酸的高级结构

§6.5核酸的性质和研究方法

第七章 代谢总论与生物氧化支撑课程目标12

基本要求:

1. 了解代谢的概念,特点和研究方法。

2. 理解并掌握生物氧化的概念和特点。

3. 理解NADH进行线粒体外的途径。

4. 掌握氧化磷酸化的作用机制.

教学重点:掌握生物氧化还原的概念、基本理论及能量的产生和转移

教学难点:生物氧化过程中能量的产生即ATP的合成机制。

授课时数:3学时

基本内容:

§7.1代谢总论

§7.2 生物氧化

§7.3 呼吸链

§7.4 ATP的产生方式

§7.5氧化磷酸化的作用机制

第八章 糖代谢支撑课程目标12

基本要求:

1. 了解糖代谢的研究历史。

2. 掌握糖酵解的概念、途径、特点和生物学意义。

3. 掌握柠檬酸循环的概念、途径、特点和生物学意义。

4. 理解乙醛酸循环的途径、特点和生物学意义。

5. 了解戊糖磷酸途径,掌握其生物学意义。

6. 理解糖原的分解和生物合成过程。

7. 了解糖代谢的调控。

教学重点:掌握糖的分解代谢途径特别是糖酵解和三羧酸循环,以及糖的合成代谢特别是多糖如糖原。

教学难点:难点糖的有氧氧化过程及其能量的变化,糖代谢的调节。

授课时数:10学时

基本内容:

§8.1糖代谢概述

§8.2 糖酵解

§8.3柠檬酸循环

§8.4戊糖磷酸途径和糖的其他代谢途径

§8.5糖原的分解和生物合成

§8.6糖代谢的调控

第九章 脂代谢支撑课程目标12

基本要求:

1. 了解脂类的消化、吸收和转运。

2. 掌握脂肪酸的β-氧化的概念、途径、特点和能量计算。

3. 理解并掌握甘油的代谢途径。

4. 理解并掌握脂肪酸和三酰甘油的生物合成

5.了解复合脂与胆固醇的分解与合成的特点

6.了解酮体形成的途径。

教学重点:重点掌握脂肪酸和甘油三酯的生物合成与分解。

教学难点:难点脂肪酸的β-氧化与脂肪酸的合成过程。

授课时数:5学时

基本内容:

§9.1脂类的消化、吸收和转运

§9.2 三酰甘油的分解代谢

§9.3甘油和脂肪酸氧化分解

§9.4脂肪酸和三酰甘油的生物合成

§9.5复合脂与胆固醇的合成

第十章 蛋白质的分解代谢支撑课程目标12

基本要求:

1. 了解蛋白质降解的过程。

2. 理解氨基酸脱氨基的方式。

3. 理解并掌握氨气的代谢去路。

4. 理解并掌握尿素循环的概念和反应途径。

5.了解氨基酸的合成。

教学重点:掌握氨基酸的分解代谢,了解蛋白质的分解代谢。

教学难点:氨气在生物体内代谢的去路

授课时数:5学时

基本内容:

§10.1蛋白质降解

§10.2 氨基酸的分解代谢

§10.3氨基酸及其重要衍生物的生物合成

第十一章 DNA的生物合成支撑课程目标12

基本要求:

1. 掌握DNA复制的概念和特点。

2. 掌握逆转录的概念和特点。

3. 了解DNA损伤的修复方式

教学重点:掌握生物体内DNA的复制以及RNA的逆转录,并了解DNA损伤的修复

教学难点:哪些机制保证DNA作为主要遗传信息载体的稳定性

授课时数:4学时

基本内容:

§11.1 DNA的复制

§11.2 DNA的损伤修复

§11.3 RNA指导的DNA的合成

第十二章 RNA的生物合成支撑课程目标12

基本要求:

1. 掌握转录的概念和特点。

2. 理解RNA转录后加工的方式

3.理解 RNA指导的RNA合成的过程

教学重点:生物体内DNA指导的RNA合成以及RNA的复制,RNA前体的加工过程

教学难点:RNA转录的过程及其后加工

授课时数:4学时

基本内容:

§12.1 DNA指导的RNA的合成

§12.2 RNA转录后加工

§12.3 RNA指导的RNA合成

第十三章 蛋白质的生物合成支撑课程目标12

基本要求:

1. 掌握翻译的概念和特点。

2. 掌握遗传密码的概念和特点。

3. 理解并掌握蛋白质合成的分子基础。

4. 掌握原核生物中蛋白质的生物合成过程

5. 了解翻译后加工和蛋白质的定向运输

教学重点:重点掌握生物体内

教学难点:蛋白质多肽链的生物合成过程

授课时数:4学时

基本内容:

§13.1蛋白质合成的分子基础

§13.2 蛋白质生物合成过程

§13.3蛋白质的运输及翻译后修饰

、教学策略与方法建议

生物化学课程教学要以培养学生科学思维的能力为目标,着重讲解教材的重点与难点。在教学中贯彻理论联系实际与少而精的原则,使学生了解并掌握生物化学的基本理论,增强其在以后教学与教学研究中的创新能力。带星号的章节为课外阅读材料。

在授课过程中要以学生为主体,以教师为主导,板书加多媒体教学的教学模式。针对师范生缺乏教学实践经验这一事实,本课程教学除教师讲授外,还倡导“案例教学”。即以某个知识点为一讨论案例,启发学生试讲,互动等。通过典型的教学案例来突出教学的真实性,使师范生在“教学现场”中发现和提出生物学教学问题,获得相关的教学知识与技能。

六、教学评价

评价方式为活动表现评价与终结性评价相结合,活动表现评价主要是学生平时在课堂学习中在案例分析与专题研讨中的活动表现,终结性评价主要是期末考试期末考试占70%,平时成绩(作业成绩、平时测验与课堂表现相结合)占30%

课程目标

考核内容

评价依据

课程目标1. 掌握生物化学的基本知识,学会运用科学的思维和科学研究方法分析问题、解决问题。实现由学习知识、技能到进行科学研究的初步转变,将生物化学知识运用于生物学及相关领域学科中的科学现象的解释,为今后的科学实验和生产实践奠定良好的生物化学理论基础。

1)糖类及糖代谢

2)脂类及脂代谢

3)蛋白质及蛋白质的分解代谢与生物合成。

4)酶和维生素

5)核酸以及核酸的生物合成

6)运用生物化学知识对生物学及相关领域学科中的科学现象的解释

1.课堂出勤和课堂讨论

2.主题发言

3.平时作业

4.随堂测验

5.期末考试

课程目标2. 利用生物化学中与中学生物学联系紧密的知识点,让学会自主安排教学内容,初步具备一定的教学设计能力。

1)生物化学与中学生物学的结合。

2)教学内容的安排与设计

1.课堂出勤和课堂讨论

2.主题发言

3.平时作业

4.随堂测验

5.期末考试

课程目标3. 通过生物化学专题知识讨论,使学生掌握查阅文献、综合分析问题的方法与技能,树立终身学习与专业自主发展意识,学会规划自己的专业发展。

1)生物化学专题内容的选择与组织

2)文献查阅、信息整理加工能力;

3)主动完成情况

1.课堂出勤和课堂讨论

2.主题发言

3.平时作业

4.随堂测验

5.期末考试

七、考核方式

学生考核成绩由两部分构成:平时成绩(作业成绩与课堂表现相结合)和期末考试成绩。以期末考试成绩为主,再结合平时成绩对学生进行综合考评。

期末试卷采取教考分离、题库选题的方式。

课程目标

期末考试占比%

平时成绩占比%

课程分目标达成评价方法

课程目标1

70

60

分目标达成度=0.7´期末成绩/分目标总分+0.3´平时成绩/分目标总分

课程目标2

20

20

课程目标3

10

20

、教材与学参考资料

教学推荐使用的教材:

《生物化学》(第三版或第四版)  王镜岩等编著, 高等教育出版社,2002

主要教学参考书:

《生物化学》(第二版) 沈同等编著,高等教育出版社,1990

《普通生物化学》(第三版)  郑集等编著,高等教育出版社,1998

《生物化学简明教程》 (第三版)罗纪盛等编著,高等教育出版社,1996

《生物化学学习指导》杨立红 主编著,科学出版社,2016

九、课程学习建议

1.自主学习

建议学生通过网络、图书馆自主查阅课程中涉及的学习资源,自主设计、自主调节与评价学习过程,充分发挥自身的学习能动性。

2.小组合作学习

以小组为单位进行与教学内容相关的小组讨论、案例分析,并以主题发言或研究性小论文的方式在全班范围内进行展示。

十、评分标准

 


课程教学目标

90-100

80-89

70-79

60-69

0-59

及格

不及格

课程目标1. 掌握生物化学的基本知识,学会运用科学的思维和科学研究方法分析问题、解决问题。实现由学习知识、技能到进行科学研究的初步转变,将生物化学知识运用于化学及相关领域学科中的科学现象的解释,为今后的科学实验和生产实践奠定良好的生物化学理论基础。

能够熟练掌握糖类、脂类、蛋白质、酶、维生素、核酸等生物分子的结构、性质和功能,并理解并熟练掌握生物氧化、糖代谢、脂代谢、蛋白质的降解和生物合成、核酸的生物合成等知识,并能运用生物化学知识对生物学及相关领域学科中的科学现象的解释对实际生产和生活中遇到的与物化有关的问题,能够进行正确合理的解释,并提出自己独立而深入的见解。

能够掌握糖类、脂类、蛋白质、酶、维生素、核酸等生物分子的结构、性质和功能,并理解并熟练掌握生物氧化、糖代谢、脂代谢、蛋白质的降解和生物合成、核酸的生物合成等知识。运用生物化学知识对生物学及相关领域学科中的科学现象的解释对实际生产和生活中遇到的与物化有关的问题,进行正确合理的解释。

基本掌握糖类、脂类、蛋白质、酶、维生素、核酸等生物分子的结构、性质和功能,并理解并基本掌握生物氧化、糖代谢、脂代谢、蛋白质的降解和生物合成、核酸的生物合成等知识。运用生物化学知识对生物学及相关领域学科中的科学现象的解释对实际生产和生活中遇到的与物化有关的问题,进行正确合理的解释。

基本能够掌握糖类、脂类、蛋白质、酶、维生素、核酸等生物分子的结构、性质和功能的大部知识,对生物氧化、糖代谢、脂代谢、蛋白质的降解和生物合成、核酸的生物合成等知识基本上大部分能掌握。运用生物化学知识对生物学及相关领域学科中的科学现象的解释对实际生产和生活中遇到的与生物化学有关的问题,基本能进行。

不能掌握糖类、脂类、蛋白质、酶、维生素、核酸等生物分子的结构、性质和功能的大部知识,对生物氧化、糖代谢、脂代谢、蛋白质的降解和生物合成、核酸的生物合成等知识基本上也不能掌握。运用生物化学知识对生物学及相关领域学科中的现象的不能进行解释

课程目标2. 利用生物化学中与中学生物学联系紧密的知识点,让学会自主安排教学内容,初步具备一定的教学设计能力。

能够把生物化相关知识与中学化学很好的联系,能根据主题内容,合理安排教学环节,并很好地完成教学设计。

能够把生物化相关知识与中学化学较好的联系,能根据主题内容,较合理安排教学环节,能较好地完成教学设计。

基本能够把生物化相关知识与中学化学联系,基本能根据主题内容安排教学环节,能完成教学设计。

基本能够把生物化相关知识与中学化学联系,根据主题内容,对教学环节的安排不够合理,教学设计也不完整。

不能把生物化相关知识与中学化学联系,根据主题内容,对教学环节的安排不合理,不能完成教学设计。

课程目标3. 通过查阅文献资料、综合分析教学中遇到的一些实际问题,提出自己的见解并能创造性的解决,树立终身学习与专业自主发展意识,学会规划自己的专业发展

在查阅大量文献的基础上能够积极的参与有关知识的讨论,了解当前国际科学研究热点,对教学与科学研究中的问题能提出自己系统、深刻的观点,并按时提交作业。具有很强的自主学习的能力,能很好的规划自己的未来发展

在查阅大量文献的基础上能够积极的参与有关,了解当前国际科学研究热点,对教学与科学研究中的问题能提出自己系统、的观点,并按时提交作业。具有较强的自主学习的能力,能较好的规划自己的未来发展

在查阅大量文献的基础上能参与有关知识的讨论,对当前国际科学研究热点也有所了解,对教学与科学研究中的问题能有自己的观点,并按时提交作业。具有一定的自主学习的能力,能规划自己的未来发展

能查阅一些文献,基本能够参与有关知识的讨论,有关当前国际科学研究热点的了解活动,基本能够按时提交作业。基本具有一些自主学习的能力,能规划自己的未来发展

不能查阅一些文献,不能够积极的参与有关知识的讨论,不了解当前国际科学研究热点。不能按时提交作业,或者提交的作业以摘抄为主。不具自主学习的能力,不能规划自己的未来发展


授课时间 2020.9.14  1次课

授课章节

绪论  

任课教师

及职称

徐德立

教授

教学方法

与手段

启发式教学

多媒体教学

课时安排

100分钟

使用教材和

主要参考书

1.《生物化学》(第三版或第四版)  王镜岩等编著, 高等教育出版社,2002

2.《生物化学》(第二版) 沈同等编著,高等教育出版社

3.《普通生物化学》(第三版)  郑集等编著,高等教育出版社

4.《生物化学简明教程》(第三版)罗纪盛等编著,高等教育出版社

5.《生物化学学习指导》杨立红 主编著,科学出版社

教学目的与要求

1.  了解生物化学的主要任务。

2.  了解生物化学的研究方法和学习方法。

教学重点,难点

重点:生物分子与生物化学的内容

难点:生物化学内容

教学内容

1.生物化学(biochemistry)

1.1概念(concept

生物化学是生命的化学,它是以化学的原理(理论)及方法为主要手段,来研究生物机体的化学组成和生命过程中各种化学变化及其联系的一门边缘学科、基础学科、带头学科。或者说,生物化学是从分子水平上来研究生命现象的科学

1.2 研究对象

微生物,植物,动物及人体.根据研究的对象不同生化可分为:

植物生物化学: 植物

动物生物化学: 人体和动物

普通生物化学: 不局限于动物或植物的,而是以一般生物为研究对象的生化

1.3 研究内容

1.3.1静态生物化学

1.3.2动态生物化学

2 生物化学在生命科学中的地位

3 学习生物化学的意义
  4
生物化学的发展概况(简史)

5 学习方法

6.参 考 书

复习思考题、作业题

复习思考题

生物化学发展简史为我们提供哪些启发?

作业题

下次课预习要点

1章 糖类

实施情况及教学效果分析

通过课堂讲授中的随堂例题及练习题学生的反应以及课后学生的作业情况,可见已经达到了本堂课的教学目的与要求。

学院审核意见

学院负责人签字

     

授课时间2020.9.16  2次课

授课章节

§1糖类

§1糖类

§1.1概述

§1.2单糖

任课教师

及职称

徐德立

教授

教学方法

与手段

启发式教学

多媒体教学

课时安排

100分钟

使用教材和

主要参考书

1.《生物化学》(第三版或第四版)  王镜岩等编著, 高等教育出版社,2002

2.《生物化学》(第二版) 沈同等编著,高等教育出版社

3.《普通生物化学》(第三版)  郑集等编著,高等教育出版社

4.《生物化学简明教程》(第三版)罗纪盛等编著,高等教育出版社

5.《生物化学学习指导》杨立红 主编著,科学出版社

教学目的与要求

1.         掌握糖的概念、分类;

2.       掌握单糖化学结构和理化性质;

教学重点,难点

重点:掌握典型单糖(葡萄糖和果糖)的结构和性质

难点:学习单糖的结构和性质时要联系有机化学醛、酮的化学结构和性质

教学内容

第一章    糖类化学

概述

1 糖类物质的分布及其生物学功能

1.1分布

1.2生物学功能

2 糖的概念

3 糖的分类

第一节 单糖

1单糖的结构

1.1单糖的链状结构及构型表示法

1.1.1链状结构式(以葡萄糖为例)的推导

1.1.2单糖的构型(D/L型)

1.2环状结构

1.2.1 费歇尔(Fisher)式结构式及α/β型

1.3单糖的构象

2 单糖的理化性质

2.1 物理性质:主要掌握旋光性和变旋性

2.1.1 旋光性(optical activity or optical   rotation

2.1.2甜味

单糖都具有甜味,但其甜度不一,以果糖最甜。单糖可能因含有羟基而有甜味。

2.1.3溶解性:

溶于水,不溶于已醚、丙酮等有机溶剂

2.2单糖的化学性质

2.2.1由羰基引起的性质

1)异构化(弱碱的作用)

2)单糖的氧化

3)单糖的还原

4)形成糖脎

2.2.2由羟基引起的性质

1)成酯作用

2)脱水作用和糖的颜色反应

3)形成糖苷

3重要的单糖及单糖的衍生物

3.1单糖P22

3.2单糖的磷酸酯P25

3.3糖醇P26-28

3.4糖酸

3.5脱氧糖

3.6氨基糖

3.7糖苷

3.2单糖的磷酸酯P25

3.7糖苷

复习思考题、作业题

复习思考题

1.阐述糖类的概念,生物学意义及其分类.

      2.以葡萄糖为例说明其结构的推导过程.

      3.写出葡萄糖的链状结构式,Fischer式及Haworth.

      4写出以下常见单糖的Haworth:D-果糖,D-核糖,D-2-脱氧核糖,半乳糖.

      5.什么是单糖的旋光性及变旋现象,变旋现象的原因是什么?

      6.如何从结构上说明单糖的化学性质?单糖的主要化学性质有哪些?试说明之.

作业题

下次课预习要点

实施情况及教学效果分析

通过课堂讲授中的随堂例题及练习题学生的反应以及课后学生的作业情况,可见已经达到了本堂课的教学目的与要求。

学院审核意见

学院负责人签字

     

授课时间2020.9.21  3次课

授课章节

§1糖类

第二节 寡糖;

第三节 多糖

第四节 结合糖

任课教师及职称

徐德立 教授

教学方法

与手段

启发式教学

多媒体教学

课时安排

100分钟

使用教材和

主要参考书

1.《生物化学》(第三版或第四版)  王镜岩等编著, 高等教育出版社,2002

2.《生物化学》(第二版) 沈同等编著,高等教育出版社

3.《普通生物化学》(第三版)  郑集等编著,高等教育出版社

4.《生物化学简明教程》(第三版)罗纪盛等编著,高等教育出版社

5.《生物化学学习指导》杨立红 主编著,科学出版社

教学目的与要求

1.         掌握常见二糖的化学结构和性质;

2.         掌握均一多糖和杂多糖的结构和性质。

教学重点,难点

教学重点:重点掌握典型单糖(葡萄糖和果糖)的结构和性质,再从单糖的基础上去理解二糖和多糖的结构和性质;

教学难点: 学习单糖的结构和性质时要联系有机化学醛、酮的化学结构和性质。

教学内容

第二节 寡糖

主要内容

1结构与性质

1.1参与组成的单糖单位

1.2参与成键的碳原子位置

1.3参与成键的每一异头碳羟基的构型(异头定向

1.4单糖单位的次序

2常见的二糖

3其他简单寡糖

4环糊精

2常见的二糖__葡二糖异构体
 
2.1 麦芽糖与异麦芽糖

2.2 蔗糖

2.3 乳糖

2.4 纤维二糖

2.5αα-海藻糖

2.6 龙胆二糖

2.1 蔗糖

2.2麦芽糖结构

异麦芽糖结构

2.3αα-海藻糖

2.4乳糖

2.5 纤维二糖

2.6 龙胆二糖

3其他简单寡糖--棉子糖

4 环糊精

 第三节 多糖

概述

1 共性:

1)分子量大,一般不溶于水或难溶于水;2)无甜味;3)无还原性;4)具有旋光性,无变旋现象

2 功能

1)结构物质,如纤维素;2)能源物质;3)特殊生理功能

3分类

1)按组成分同多糖(均一多糖)和杂多糖(不均一多糖)

2)按功能分贮能多糖和结构多糖

3)按来源分植物多糖、动物多糖和微生物多糖

1 同多糖

1.1淀粉 P41

直链淀粉:构件分子;连接键

支链淀粉:构件分子;连接键

1.2 糖原:P43构件分子;连接键

1.3 纤维素:P45构件分子;连接键

1.4 壳多糖:P46构件分子;连接键

1.5 菊粉:P44

1.6 右旋糖酐:P43

2 杂多糖--糖胺聚糖P66

2.1糖胺聚糖P66

2.2 果胶物质:P47

2.3 半纤维素:P48

木聚糖;葡甘露糖和半乳葡甘露聚糖;木葡聚糖

2.4 琼脂: P49

琼脂糖;琼脂胶

第四节 结合糖

1 糖蛋白P57

1.1糖与蛋白之间的连接键---糖肽键

1.2生理功能(糖链的生物学功能)P60

2蛋白聚糖P69

复习思考题、作业题

复习思考题

1.写出以下常见双糖的结构式:麦芽糖,异麦芽糖,蔗糖,乳糖,纤维二糖,龙胆二糖,α,α-海藻糖.并注明其单糖单位和它们之间的连接方式.

2.均一多糖直链淀粉,支链淀粉,糖原,纤维素,壳多糖(几丁质)的构件分子及其之间的连接键分别是什么?

3.解释以下名词:糖胺聚糖,糖蛋白,蛋白聚糖,

作业题

下次课预习要点

第二章 脂类

实施情况及教学效果分析

通过课堂讲授中的随堂例题及练习题学生的反应以及课后学生的作业情况,可见已经达到了本堂课的教学目的与要求。

学院审核意见

学院负责人签字

     

授课时间2020.9.23  4次课

授课章节

第二章 脂类§2.1概述

§2.2单纯脂

任课教师

及职称

徐德立

教授

教学方法

与手段

启发式教学

多媒体教学

课时安排

100分钟

使用教材和

主要参考书

1.《生物化学》(第三版或第四版)  王镜岩等编著, 高等教育出版社,2002

2.《生物化学》(第二版) 沈同等编著,高等教育出版社

3.《普通生物化学》(第三版)  郑集等编著,高等教育出版社

4.《生物化学简明教程》(第三版)罗纪盛等编著,高等教育出版社

5.《生物化学学习指导》杨立红 主编著,科学出版社

教学目的与要求

1.         掌握脂类的概念、分类;

2.         掌握单纯脂的分类,结构;

教学重点,难点

教学重点:重点掌握三酰甘油、磷脂与糖脂的结构和性质;

教学难点: 难点磷脂与糖脂的区别,以及磷脂、糖脂和固醇彼此间的异同分析比较。

教学内容

概述

1 脂类的概念

2 脂类的生物学功能

2.1 提供能量

2.2  结构物质

2.3  提供必需脂肪酸(essential fatty acid,   EFA

2.4 直接或间接地参加代谢,并具有代谢调节功能。

2.5   保护作用

2.6   脂类作为表面活性物质,与细胞识别、组织免疫有关系。

3  脂类的分类

脂类分类方法很多,我们可把它分为三大类:

1   单纯脂:又分为三脂酰甘油类(包括脂肪、油)和蜡两类。

2   复合脂(结合脂):分为磷脂(包括甘油醇磷脂和鞘氨醇或神经醇磷脂)和糖脂(包括甘油醇糖脂、神经醇糖脂)

3   衍生脂类:包括固醇类化合物等

第一节  单纯脂

本节主要内容

1、三脂酰甘油的结构通式

2 脂肪酸

3 甘油

4 、三脂酰甘油的性质

2、脂肪酸(fatty acid, FA

2.1 脂肪酸的概念及表示方法

2.2 高等动、植物脂肪酸的共性
  2.3  
脂肪酸的性质

2.4 脂肪酸混合物的分离

3 甘油

4  三脂酰甘油的性质

4.1 物理性质

1) 溶解性

2)  熔点

3) 光学活性

4.2  化学性质

1) 由酯键产生的性质:水解和皂化

2)由不饱和双键产生的性质:加成和氧化

3   由羟基引起的性质

蜡是高级脂肪酸与高级一元醇或固醇所生成的酯。

复习思考题、作业题

复习思考题

1、简述脂类的概念、分类和生物学功能。

2、写出甘油三酯、甘油磷脂类、鞘氨醇磷脂的结构通式。

3、试写出以下物质的结构式:甘油、月桂酸、软脂酸、硬脂酸、油酸、亚麻酸、花生四烯酸、磷脂酸、鞘氨醇、神经酰胺、胆固醇

4、高等动植物脂肪酸有哪些共性?

5、试从结构上说明甘油三酯的化学性质,并解释以下名词:皂化值,碘值,酸价,乙酰化值。

6、什么是蜡?

作业题

下次课预习要点

掌握复合脂的组分、结构和性质

实施情况及教学效果分析

通过课堂讲授中的随堂例题及练习题学生的反应以及课后学生的作业情况,可见已经达到了本堂课的教学目的与要求。

学院审核意见

学院负责人签字

     

授课时间2020.9.28  5次课

授课章节

§2.3复合脂

§2.4萜类和固醇类

§2.5 血浆脂蛋白

任课教师及职称

徐德立 教授

教学方法

与手段

启发式教学

多媒体教学

课时安排

100分钟

使用教材和

主要参考书

1.《生物化学》(第三版或第四版)  王镜岩等编著, 高等教育出版社,2002

2.《生物化学》(第二版) 沈同等编著,高等教育出版社

3.《普通生物化学》(第三版)  郑集等编著,高等教育出版社

4.《生物化学简明教程》(第三版)罗纪盛等编著,高等教育出版社

5.《生物化学学习指导》杨立红 主编著,科学出版社

教学目的与要求

1.         掌握复合脂的组分、结构和性质;

2.         了解萜类和固醇类的结构和性质。

了解血浆脂蛋白的结构和特点

教学重点,难点

教学重点:重点掌握三酰甘油、磷脂与糖脂的结构和性质;

教学难点: 难点磷脂与糖脂的区别,以及磷脂、糖脂和固醇彼此间的异同分析比较。

教学内容

第二节    复合脂

I 磷脂(phospholipid;  phospatide

1、 甘油磷脂类

又称为磷酸甘油酯类(phosphoglycerides)或   甘油醇磷脂(glycerol phosphotides

1.1结构通式

1.2 常见的甘油磷脂

1)、磷脂酰胆碱(卵磷脂):大豆、蛋黄中

2)、磷脂酰乙醇胺(脑磷脂)

3)、磷脂酰丝氨酸:是凝血酶原活化的表面催化剂。

4)、磷脂酰甘油

5)、磷脂酰肌醇哺乳动物的细胞膜中

6)、二磷脂酰甘油(心磷脂):心肌线粒体膜和细菌细胞膜中

2. 鞘氨醇磷脂(鞘磷脂类)

2.1组成:

2.2结构

2.2 鞘氨醇磷脂

II 糖脂

1、鞘糖脂

1.1 脑糖脂(脑苷脂)

1.2 神经节糖脂(神经节苷脂)

2、甘油醇糖脂(糖基甘油酯)

1.1脑苷脂类

1.2神经节糖脂(神经节苷脂)

第三节    衍生脂类

1、萜类

单体:异戊二烯

2、固醇类

2.1  固醇类

2.2固醇类衍生物

第四节结合脂类

1、糖脂(已讲)

2、脂蛋白

脂蛋白广泛存在于血浆中,所以也称血浆脂蛋白

2.1血浆脂蛋白的分类

2.2血浆脂蛋白的结构

复习思考题、作业题

复习思考题

1、从磷脂的结构出发如何理解它们可以作为生物膜的结构脂质。

 2、试写出以下甘油磷脂类的结构:卵磷脂、脑磷脂、磷脂酰乙醇胺、磷脂酰丝氨酸                                                                                  磷脂酰肌醇、磷脂酰甘油、心磷脂。

 3、血浆脂蛋白根据其密度可分为哪几类?

作业题

下次课预习要点

氨基酸

实施情况及教学效果分析

通过课堂讲授中的随堂例题及练习题学生的反应以及课后学生的作业情况,可见已经达到了本堂课的教学目的与要求。

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学院负责人签字

     

授课时间2020.9.30  6次课

授课章节

3章   蛋白质

§3.1概述和氨基酸

任课教师及职称

徐德立 教授

教学方法

与手段

启发式教学

多媒体教学

课时安排

100分钟

使用教材和

主要参考书

1.《生物化学》(第三版或第四版)  王镜岩等编著, 高等教育出版社,2002

2.《生物化学》(第二版) 沈同等编著,高等教育出版社

3.《普通生物化学》(第三版)  郑集等编著,高等教育出版社

4.《生物化学简明教程》(第三版)罗纪盛等编著,高等教育出版社

5.《生物化学学习指导》杨立红 主编著,科学出版社

教学目的与要求

1.  掌握基本氨基酸的结构,简写符号和性质。

教学重点,难点

教学重点:掌握基本氨基酸的结构性质,蛋白质的结构、性质和功能

教学难点:氨基酸的结构以及蛋白质的结构和功能

教学内容

 蛋白质概述

1、概念、化学组成和分类

1.1 概念

1.2 化学组成:

1.3 分类

1.3.1根据蛋白质的组成可分为两大类

1.3.2根据蛋白质功能来分类

1.3.3根据蛋白质分子的形状分类

3 蛋白质的生物学意义

3.1蛋白质是生物体的结构物质

3.2蛋白质是生物体的功能物质

3.3蛋白质在生命起源中也具有重要作用

第一节 氨基酸(amino acid, aa)—蛋白质的构件分子

1、蛋白质水解

1.1 水解程度:

1.2 水解方法:酸水解、碱水解、酶水解

2 氨基酸的分类

2.1 常见的蛋白质氨基酸(基本氨基酸)

2.2 不常见的蛋白质氨基酸

2.3 非蛋白质氨基酸

2.1 基本氨基酸

2.1.2 氨基酸的结构特点(4)

2.1.3基本氨基酸的分类

1)根据氨基酸R基化学结构分

2)根据氨基酸R基极性分两大类

2.2不常见的蛋白质氨基酸

2.3非蛋白质氨基酸

3 氨基酸的理化性质

3.1物理性质

3.2氨基酸的两性性质和等电点
 
3.2.1 氨基酸的两性性质和兼性离子

3.2.2  等电点

3.2.3 等电点的计算

3.2.4 氨基酸的滴定曲线

3.2.5 氨基酸的甲醛滴定

复习思考题、作业题

复习思考题

1、氨基酸的结构通式,有何特点?

2、氨基酸分类,20种基本氨基酸的分类及其结构式和简写符号

3、氨基酸的等电点,如何计算

4、氨基酸的理化性质有哪些

作业题

下次课预习要点

§3.2肽和蛋白质的一级结构

实施情况及教学效果分析

通过课堂讲授中的随堂例题及练习题学生的反应以及课后学生的作业情况,可见已经达到了本堂课的教学目的与要求。

学院审核意见

学院负责人签字

     

授课时间2020.10.5 7次课

授课章节

3.3氨基酸的化学性质

§3.2肽和蛋白质的一级结构

任课教师及职称

徐德立 教授

教学方法

与手段

启发式教学

多媒体教学

课时安排

100分钟

使用教材和

主要参考书

1.《生物化学》(第三版或第四版)  王镜岩等编著, 高等教育出版社,2002

2.《生物化学》(第二版) 沈同等编著,高等教育出版社

3.《普通生物化学》(第三版)  郑集等编著,高等教育出版社

4.《生物化学简明教程》(第三版)罗纪盛等编著,高等教育出版社

5.《生物化学学习指导》杨立红 主编著,科学出版社

教学目的与要求

1.  理解蛋白质的概念,分类,功能。

2.  理解并掌握蛋白质一级结构的概念,测定及其与功能的关系。

3.  理解并掌握蛋白质二级结构的概念,基本元件。

4.  理解并掌握蛋白质三级结构的概念及其与功能的关系。

5.  理解并掌握蛋白质四级结构的概念及其与功能的关系。

6.  理解并掌握蛋白质的性质和分离纯化。

教学重点,难点

教学重点:掌握基本氨基酸的结构性质,蛋白质的结构、性质和功能

教学难点:氨基酸的结构以及蛋白质的结构和功能

教学内容

3.3氨基酸的化学性质

3.3.1 由α-氨基参加的反应

3.3.2 由α-羧基参加的反应

3.3.3 由α-氨基和α-羧基共同参加的反应

3.3.4  R基上功能基团参加的反应

第二节
  1
肽和肽键的结构

2 天然存在的活性肽(active peptide

3 肽的理化性质

1.1 肽的概念(concept of peptide

1.2  肽的结构(以五肽为例)

1.3 肽的命名

1.4表示方法

2 天然存在的活性肽(active peptide

2.1 还原型谷胱甘肽(reduced glutathione,GSH)

2.2 催产素和加压素

2.3 脑啡肽(enkephalin

2.4 α-鹅膏蕈碱( α-   amanitin)

2.5 鹅肌肽(anserine)和肌肽(carnosine)

3肽的理化性质

复习思考题、作业题

复习思考题

作业题

下次课预习要点

蛋白质的一级结构

实施情况及教学效果分析

通过课堂讲授中的随堂例题及练习题学生的反应以及课后学生的作业情况,可见已经达到了本堂课的教学目的与要求。

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学院负责人签字

     

授课时间2020.10.7 8次课

授课章节

蛋白质的一级结构

任课教师及职称

徐德立 教授

教学方法

与手段

启发式教学

多媒体教学

课时安排

100分钟

使用教材和

主要参考书

1.《生物化学》(第三版或第四版)  王镜岩等编著, 高等教育出版社,2002

2.《生物化学》(第二版) 沈同等编著,高等教育出版社

3.《普通生物化学》(第三版)  郑集等编著,高等教育出版社

4.《生物化学简明教程》(第三版)罗纪盛等编著,高等教育出版社

5.《生物化学学习指导》杨立红 主编著,科学出版社

教学目的与要求

1.  理解并掌握蛋白质一级结构的概念,测定及其与功能的关系。

2.  理解并掌握蛋白质二级结构的概念,基本元件。

教学重点,难点

教学重点:掌握基本氨基酸的结构性质,蛋白质的结构、性质和功能

教学难点:氨基酸的结构以及蛋白质的结构和功能

教学内容

第3节 蛋白质的一级结构
 
primary structure of proteins

1.蛋白质一级结构的概念

2 蛋白质一级结构的例子—胰岛素( insulin

3 蛋白质一级结构的测定(主要内容)

3.1 一级结构测定的一般步骤(或策略)

1)测定蛋白质分子中多肽链的数目;

2)拆分蛋白质分子的多肽链;

3)断开多肽链内的二硫键;

4)分析测定每一多肽链的氨基酸组成(amino acid composition);

5)鉴定多肽链的N-末端和C-末端的氨基酸;

6)裂解多肽链成较小片段;

7)测定各肽段的氨基酸序列;

8)确定肽段在多肽链中的次序,即重建完整多肽链的一级结构;

9)确定多肽链中二硫键的位置。

4 蛋白质的一级结构与功能的关系

5 肽与蛋白质的人工合成(自学)

3.3 蛋白质序列数据库

4 蛋白质的一级结构与功能的关系

4.1同源蛋白质的物种差异与生物进化

4.2蛋白质的激活

4.3 分子病

复习思考题、作业题

复习思考题

1、什么是蛋白质的一级结构?蛋白质的一级结构与功能的关系如何?

2、蛋白质一级结构是如何测定的?

3、维系蛋白质空间结构的作用力主要有哪些?

作业题

下次课预习要点

实施情况及教学效果分析

通过课堂讲授中的随堂例题及练习题学生的反应以及课后学生的作业情况,可见已经达到了本堂课的教学目的与要求。

学院审核意见

学院负责人签字

     

授课时间2020.10.12 9次课

授课章节

§3.3蛋白质的三维结构

任课教师

及职称

徐德立

教授

教学方法

与手段

启发式教学

多媒体教学

课时安排

100分钟

使用教材和

主要参考书

1.《生物化学》(第三版或第四版)  王镜岩等编著, 高等教育出版社,2002

2.《生物化学》(第二版) 沈同等编著,高等教育出版社

3.《普通生物化学》(第三版)  郑集等编著,高等教育出版社

4.《生物化学简明教程》(第三版)罗纪盛等编著,高等教育出版社

5.《生物化学学习指导》杨立红 主编著,科学出版社

教学目的与要求

1.  理解并掌握蛋白质二级结构的概念

教学重点,难点

教学重点:掌握基本氨基酸的结构性质,蛋白质的结构、性质和功能

教学难点:氨基酸的结构以及蛋白质的结构和功能

教学内容

概述

1  研究蛋白质构象的方法

2、稳定蛋白质三维结构的作用力

3、多肽主链折叠的空间限制

3.1  肽键

3.2肽平面(肽单元)

Ⅰ蛋白质的二级结构

1  概念

2  形成二级结构的原因

复习思考题、作业题

复习思考题

作业题

下次课预习要点

超二级结构和结构域

实施情况及教学效果分析

通过课堂讲授中的随堂例题及练习题学生的反应以及课后学生的作业情况,可见已经达到了本堂课的教学目的与要求。

学院审核意见

学院负责人签字

     

授课时间2020.10.14 10次课

授课章节

§3.3蛋白质的三维结构

任课教师

及职称

徐德立

教授

教学方法

与手段

启发式教学

多媒体教学

课时安排

100分钟

使用教材和

主要参考书

1.《生物化学》(第三版或第四版)  王镜岩等编著, 高等教育出版社,2002

2.《生物化学》(第二版) 沈同等编著,高等教育出版社

3.《普通生物化学》(第三版)  郑集等编著,高等教育出版社

4.《生物化学简明教程》(第三版)罗纪盛等编著,高等教育出版社

5.《生物化学学习指导》杨立红 主编著,科学出版社

教学目的与要求

1.理解并掌握蛋白质二级结构的基本元件。

教学重点,难点

教学重点:掌握基本氨基酸的结构性质,蛋白质的结构、性质和功能

教学难点:氨基酸的结构以及蛋白质的结构和功能

教学内容

概述

Ⅰ蛋白质的二级结构

3  二级结构的四种形式(结构元件或基本内容)

3.1 α-螺旋结构(3.613-螺旋,α- helix)

3.2 β-折叠(β-结构; β-构象,β-pleated sheet)

3.3 β-转角(β-弯曲;U形回折;链回转β-turn)

3.4 无规卷曲(无规线团结构;自由回转,random coil,coil)

复习思考题、作业题

复习思考题

作业题

下次课预习要点

超二级结构和结构域

实施情况及教学效果分析

通过课堂讲授中的随堂例题及练习题学生的反应以及课后学生的作业情况,可见已经达到了本堂课的教学目的与要求。

学院审核意见

学院负责人签字

     

授课时间2020.10.19  11次课

授课章节

任课教师

及职称

徐德立

教授

教学方法

与手段

启发式教学

多媒体教学

课时安排

100分钟

使用教材和

主要参考书

1.《生物化学》(第三版或第四版)  王镜岩等编著, 高等教育出版社,2002

2.《生物化学》(第二版) 沈同等编著,高等教育出版社

3.《普通生物化学》(第三版)  郑集等编著,高等教育出版社

4.《生物化学简明教程》(第三版)罗纪盛等编著,高等教育出版社

5.《生物化学学习指导》杨立红 主编著,科学出版社

教学目的与要求

1.  理解并掌握蛋白质三级结构的概念及其与功能的关系。

2.  理解并掌握蛋白质四级结构的概念及其与功能的关系。

教学重点,难点

教学重点:掌握基本氨基酸的结构性质,蛋白质的结构、性质和功能

教学难点:氨基酸的结构以及蛋白质的结构和功能

教学内容

Ⅱ超二级结构和结构域

1超二级结构(super-secondary structure)

1.1 含义

1.2 三种基本组合形式:αα;βαβ;ββ

2 结构域(structural domain,domain)

2.1概念

2.2 结构域的类型

Ⅲ 蛋白质的三级结构

1、概念

2、三级结构与一级结构的关系

3、三级结构的举例—肌红蛋白(myoblobin,Mb)

Ⅳ 蛋白质的四级结构

1、概念

2、四级结构的举例—血红蛋白(hemoglobin,Hb)

3、球状蛋白质分子的特点

第5节 蛋白质结构与功能的关系

1、蛋白质一级结构与功能的关系(已讲)

2、蛋白质高级结构与功能的关系

复习思考题、作业题

复习思考题

1、维系蛋白质空间结构的作用力主要有哪些?

     2、什么是蛋白质的二级结构?其四种形式有哪些?

     3、α螺旋的内容要点有哪些?

4、什么是超二结构和结构域?超二结构有哪些形式?

     5、什么是蛋白质的三级结构?

     6、什么是蛋白质的四级结构?

     7、以肌红蛋白和血红蛋白的结构及其氧合曲线说明其功能的异同。

作业题

下次课预习要点

5节 蛋白质性质;6节蛋白质的分离纯化方法

实施情况及教学效果分析

通过课堂讲授中的随堂例题及练习题学生的反应以及课后学生的作业情况,可见已经达到了本堂课的教学目的与要求。

学院审核意见

学院负责人签字

     

授课时间2020.10.21 12次课

授课章节

5节 蛋白质性质

6节蛋白质的分离纯化方法

任课教师及职称

徐德立 教授

教学方法

与手段

启发式教学

多媒体教学

课时安排

100分钟

使用教材和

主要参考书

1.《生物化学》(第三版或第四版)  王镜岩等编著, 高等教育出版社,2002

2.《生物化学》(第二版) 沈同等编著,高等教育出版社

3.《普通生物化学》(第三版)  郑集等编著,高等教育出版社

4.《生物化学简明教程》(第三版)罗纪盛等编著,高等教育出版社

5.《生物化学学习指导》杨立红 主编著,科学出版社

教学目的与要求

1.  理解并掌握蛋白质的性质和分离纯化。

教学重点:掌握蛋白质的结构、性质和功能

教学难点:氨基酸的结构以及蛋白质的结构和功能

教学内容

第五节 蛋白质性质

1、蛋白质分子大小

2、两性解离与蛋白质的等电点

3 、蛋白质的胶体性质

4、蛋白质的沉淀

5、蛋白质的变性

6、蛋白质的颜色反应

                    6节蛋白质的分离纯化方法

1根据分子大小不同的纯化方法

1)  透析和超过滤

2) 密度梯度离心

3) 凝胶过滤法  

2根据电荷不同的纯化方法

2. 1 电泳:

2. 2  离子交换层析

4 亲和层析

3、蛋白质的含量测定

3.1、蛋白质含量的测定

凯氏定氮法;

双缩脲法;

Lowry(BCA);

染料结合法(考马斯亮兰法,Bradfordi法)

紫外吸收法;

胶体金测定法

复习思考题、作业题

复习思考题

1、试述蛋白质的结构层次及其与功能的关系

2、什么是蛋白质的变性?变性的特点以及引起变性因素有哪些?

3、蛋白质的分离纯化方法有哪些,原理如何?

4、试述测定蛋白质分子量的方法及其原理

作业题

下次课预习要点

第四章 酶学

实施情况及教学效果分析

通过课堂讲授中的随堂例题及练习题学生的反应以及课后学生的作业情况,可见已经达到了本堂课的教学目的与要求。

学院审核意见

学院负责人签字

     

授课时间2020.10.26  13次课

授课章节

第四章 酶学

任课教师

及职称

徐德立

教授

教学方法

与手段

启发式教学

多媒体教学

课时安排

100分钟

使用教材和

主要参考书

1.《生物化学》(第三版或第四版)  王镜岩等编著, 高等教育出版社,2002

2.《生物化学》(第二版) 沈同等编著,高等教育出版社

3.《普通生物化学》(第三版)  郑集等编著,高等教育出版社

4.《生物化学简明教程》(第三版)罗纪盛等编著,高等教育出版社

5.《生物化学学习指导》杨立红 主编著,科学出版社

教学目的与要求

1. 掌握酶的特点和分类。

2. 掌握酶的专一性的概念、分类和命名。

3. 掌握酶酶促反应动力学及其影响因素。

4. 了解酶的催化高效性的原因

5. 了解酶的作用机制和酶的调节

教学重点,难点

教学重点:酶的结构、酶促反应动力学

教学难点:酶的催化机制及各种影响酶反应速率的因素,酶与辅酶(维生素)的联系。

教学内容

第四章 酶学

概述

1 酶的研究历史

1.1 19世纪中叶对发酵本质的探讨

1.2 关于酶的化学本质的认识:

1.3 酶促动力学

2 酶的概念

3 酶是生物催化剂
  3.1
与一般催化剂的相同点

3.2 酶作为生物催化剂的特点

1节   酶的分类和命名

1 酶的分类

1.1 据酶的化学组成分类

1.2 据酶的分子结构特点分类

1.3 据酶所催化反应的类型分类

2酶的命名

2.1 习惯名

2.2国际系统命名法
 
2  酶的分子结构__活性中心

1 概念 (active center P384

2 特点

3 研究活性中心的方法(自学)   P385

3节   酶的催化作用

1  酶的专一性P332

1.1 概念

1.2分类

1.3 酶作用专一性的假说

(1) 锁和钥匙学说

(2)三点附着假说

(3) 诱导契合学说

2 酶促反应高效性的原因

3、某些酶的活性中心及其作用机理(自学)

复习思考题、作业题

复习思考题

1、试述酶的概念和分类

2、什么是酶的专一性?如何分类

作业题

下次课预习要点

4节   酶的分离提纯及活力测定

5节   酶促反应动力学

实施情况及教学效果分析

通过课堂讲授中的随堂例题及练习题学生的反应以及课后学生的作业情况,可见已经达到了本堂课的教学目的与要求。

学院审核意见

学院负责人签字

     

授课时间 2020.10.28  14次课

授课章节

4节   酶的分离提纯及活力测定

5节   酶促反应动力学

任课教师

及职称

徐德立

教授

教学方法

与手段

启发式教学

多媒体教学

课时安排

100分钟

使用教材和

主要参考书

1.《生物化学》(第三版或第四版)  王镜岩等编著, 高等教育出版社,2002

2.《生物化学》(第二版) 沈同等编著,高等教育出版社

3.《普通生物化学》(第三版)  郑集等编著,高等教育出版社

4.《生物化学简明教程》(第三版)罗纪盛等编著,高等教育出版社

5.《生物化学学习指导》杨立红 主编著,科学出版社

教学目的与要求

1. 掌握酶的特点和分类。

2. 掌握酶的专一性的概念、分类和命名。

3. 掌握酶酶促反应动力学及其影响因素。

4. 了解酶的催化高效性的原因

5. 了解酶的作用机制和酶的调节

教学重点,难点

教学重点:酶的结构、酶促反应动力学

教学难点:酶的催化机制及各种影响酶反应速率的因素,酶与辅酶(维生素)的联系

教学内容

4节   酶的分离提纯及活力测定

1、酶的分离提纯

2、酶活力的测定

     5节 酶促反应动力学

研究酶促反应速度及其影响因素的科学。

2、酶浓度对反应速度的影响

3 温度对酶促反应速度的影响

4pH对酶促反应速度的影响

5、抑制剂对酶促反应速度的影响

5.1不可逆抑制(irreversible inhibition

5.2可逆抑制(reversible inhibition)

6 激活剂对酶促反应速度的影响

6.1激活剂: 凡能使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质。如:

6.2分类:

复习思考题、作业题

复习思考题

1、影响酶促反应速度的因素有哪些?

2、写出米氏方程,解释Km的概念

作业题

下次课预习要点

酶的作用机制和酶的调节

实施情况及教学效果分析

通过课堂讲授中的随堂例题及练习题学生的反应以及课后学生的作业情况,可见已经达到了本堂课的教学目的与要求。

学院审核意见

学院负责人签字

     

授课时间 20120.11.2  15次课

授课章节

酶的作用机制和酶的调节

任课教师

及职称

徐德立

教授

教学方法

与手段

启发式教学

多媒体教学

课时安排

100分钟

使用教材和

主要参考书

1.《生物化学》(第三版或第四版)  王镜岩等编著, 高等教育出版社,2002

2.《生物化学》(第二版) 沈同等编著,高等教育出版社

3.《普通生物化学》(第三版)  郑集等编著,高等教育出版社

4.《生物化学简明教程》(第三版)罗纪盛等编著,高等教育出版社

5.《生物化学学习指导》杨立红 主编著,科学出版社

教学目的与要求

1. 掌握酶的特点和分类。

2. 掌握酶的专一性的概念、分类和命名。

3. 掌握酶酶促反应动力学及其影响因素。

4. 了解酶的催化高效性的原因

5. 了解酶的作用机制和酶的调节

教学重点,难点

教学重点:酶的结构、酶促反应动力学

教学难点:酶的催化机制及各种影响酶反应速率的因素,酶与辅酶(维生素)的联系。

教学内容

 一、别构效应的调控

1别构酶的性质、结构、别构效应及调节物

1.1别构酶(allosteric enzyme):凡具有别构效应的酶称别构酶。

1.2别构酶的性质和组成:

1.3别构效应:

2别构酶的动力学及别构酶对酶反应速度的调节

2.1底物浓度对两种催化反应速度的影响

2.2正协同动力学曲线

4别构模型

4.1序变模型——KNF

 

4.2协同模型或对称模型——WMC(齐变)

二、酶的共价修饰
  1.
概念

2修饰机制

3磷酸化共价修饰的生理意义:

5酶原与酶原激活的生理意义:

7  简介几个酶的概念

一、寡聚酶:分子量35000-几百万  两个以上亚基组成

二、同工酶

三、诱导酶和结构酶

四、抗体酶(abzyme

五 核酶

复习思考题、作业题

复习思考题

作业题

下次课预习要点

5章   维生素

实施情况及教学效果分析

通过课堂讲授中的随堂例题及练习题学生的反应以及课后学生的作业情况,可见已经达到了本堂课的教学目的与要求。

学院审核意见

学院负责人签字

     

授课时间2020.11.4  15次课

授课章节

5章   维生素

任课教师

及职称

徐德立

教授

教学方法

与手段

启发式教学

多媒体教学

课时安排

100分钟

使用教材和

主要参考书

1.《生物化学》(第三版或第四版)  王镜岩等编著, 高等教育出版社,2002

2.《生物化学》(第二版) 沈同等编著,高等教育出版社

3.《普通生物化学》(第三版)  郑集等编著,高等教育出版社

4.《生物化学简明教程》(第三版)罗纪盛等编著,高等教育出版社

5.《生物化学学习指导》杨立红 主编著,科学出版社

教学目的与要求

1. 理解维生素的概念和分类。

2. 理解脂溶性维生素的分类,结构和功能。

3. 理解水溶性维生素的分类,结构和功能。

教学重点,难点

教学重点:维生素的结构、性质和功能

教学难点:维生素的结构以及与辅酶的关系。

教学内容

                   概述

1. 概念

2. 功能

3. 命名

4. 分类

维生素可按其溶解性的不同分为:

脂溶性维生素:VAVDVEVK四种。

水溶性维生素:VB1VB2VPPVB6VB12VC,泛酸,生物素,叶酸等。

         1      脂溶性维生素

1.  维生素A

1.1分布或来源

1.3 生理功能

 1.4 缺乏症

2.维生素D

2.1 来源或分布

2.2 维生素D的结构

2.3 生理功能

维生素D的生理作用参与调节人体的钙磷代谢,维持血钙血磷的稳定,能促进钙、磷的吸收,从而也促进了成骨骼发育,使钙离子和无机磷在骨骼中沉积。

2.4 缺乏症:佝偻病

3.维生素E

3.1 来源或分布

3.2维生素E的结构

3.3 维生素E的功能

3.4 缺乏症

4.维生素K(凝血维生素)

4.1  来源或分布

4.2 结构

4.3 功能

4.4     缺乏症

第2节 水溶性维生素与辅酶

1. VB1与焦磷酸硫胺素(TPP)

1.1 来源或分布

1.2 结构

1.3 生理功能

1.4 缺乏症

五、尼克酸和尼克酰胺——Vpp

(一) Vpp结构:

2 尼克酸和尼克酰胺(VPP)(VB5)

2.1来源或分布

2.2 结构

2.3 功能:脱氢酶的辅,它们是多种

2.4 缺乏症

3 VB2(核黄素)与黄素辅酶

3.1来源或分布

3.2 结构

3.3 功能

3.4 缺乏症

4. 泛酸(VB3)和辅酶A

4.1 来源或分布

4.2 结构

5. VB6与磷酸吡哆醛、磷酸吡哆胺

5.1 来源或分布

5.2结构

5.3 功能

5.4    缺乏症

6 生物素(VB7)和羧化辅酶

6.1来源或分布

6.2 结构

6.3功能

6.4  缺乏症

7. 叶酸(VB11)与四氢叶酸

7.1 来源或分布

7.2 结构

7.3 功能:

7.4 缺乏症

8 VB12B12辅酶

8.1来源或分布

8.2 结构

8.3 功能

8.4缺乏症

9 硫辛酸

9.1来源或分布

9.2结构

9.3功能

10. VC

10.1来源或分布

10.2结构

10.3 功能

10.4 缺乏症

复习思考题、作业题

复习思考题

1、什么是维生素,按溶解性的不同可分为哪些类别?

2、试述维生素的来源、结构、功能和相应的缺乏症

作业题

下次课预习要点

6章   核酸

实施情况及教学效果分析

通过课堂讲授中的随堂例题及练习题学生的反应以及课后学生的作业情况,可见已经达到了本堂课的教学目的与要求。

学院审核意见

学院负责人签字

     

授课时间2020.11.9 16次课

授课章节

6章   核酸

任课教师

及职称

徐德立

教授

教学方法

与手段

启发式教学

多媒体教学

课时安排

100分钟

使用教材和

主要参考书

1.《生物化学》(第三版或第四版)  王镜岩等编著, 高等教育出版社,2002

2.《生物化学》(第二版) 沈同等编著,高等教育出版社

3.《普通生物化学》(第三版)  郑集等编著,高等教育出版社

4.《生物化学简明教程》(第三版)罗纪盛等编著,高等教育出版社

5.《生物化学学习指导》杨立红 主编著,科学出版社

教学目的与要求

1. 了解核酸的研究历史。

2. 掌握核苷酸的结构。

教学重点,难点

教学重点:核酸的基本组成单位的化学结构和化学性质,核酸的一级、二级结构及核酸的性质

教学难点:酶核苷酸的结构及核酸的结构与功能的关系。

教学内容

核酸通论

1 核酸的发现和研究简史P470

1.1核酸的发现

1.2核酸的早期研究

1.3DNA双螺旋结构模型的建立

1.4生物技术的兴起

1.5人类基因组计划开辟了生命科学新纪元

2 核酸(nucleic acid)的种类和分布P473

2.1 脱氧核糖核酸(deoxyribonucleic acidDNA

2.2 核糖核酸(ribonucleic acidRNA

3 核酸的生物功能

3.1 DNA是主要的遗传物质

3.2 RNA参与蛋白质的生物合成

3.3 RNA功能的多样性

1节   核酸的构件分子——核苷酸

1 核酸的水解

2 戊糖-----核糖和脱氧核糖

3 碱基

4 核苷

5 核苷酸

6  核苷酸的衍生物

复习思考题、作业题

复习思考题

1核酸的分类及分布如何?

2、核酸的元素组成与蛋白质相比,有什么不同?

3、试写出嘧啶、UCT;嘌呤、AG的结构式。

4、什么是核苷和核苷酸?试写出

胞嘧啶核苷、胸腺嘧啶脱氧核苷、假尿苷、AMPADPATP cAMP cGMP的结构式。

作业题

下次课预习要点

2    核酸结构

实施情况及教学效果分析

通过课堂讲授中的随堂例题及练习题学生的反应以及课后学生的作业情况,可见已经达到了本堂课的教学目的与要求。

学院审核意见

学院负责人签字

     

授课时间2020.11.11  17次课

授课章节

2    核酸结构

任课教师及职称

徐德立 教授

教学方法

与手段

启发式教学

多媒体教学

课时安排

100分钟

使用教材和

主要参考书

1.《生物化学》(第三版或第四版)  王镜岩等编著, 高等教育出版社,2002

2.《生物化学》(第二版) 沈同等编著,高等教育出版社

3.《普通生物化学》(第三版)  郑集等编著,高等教育出版社

4.《生物化学简明教程》(第三版)罗纪盛等编著,高等教育出版社

5.《生物化学学习指导》杨立红 主编著,科学出版社

教学目的与要求

1. 掌握核酸的一级结构。

2. 掌握核酸的高级结构。

教学重点,难点

教学重点:核酸的基本组成单位的化学结构和化学性质,核酸的一级、二级结构及核酸的性质

教学难点:酶核苷酸的结构及核酸的结构与功能的关系。

教学内容

2    核酸的一级结构

1 概念

核酸分子中核苷酸的排列顺序。  

2 核苷酸残基间的连接方式      

3、核酸的多样性

 3 DNA的空间结构                                                        

1 DNA的双螺旋结构的研究背景(证据)

1.1 DNA的碱基组成规律——Chargaff规则

1.2 DNA晶体X-射线衍射图谱      Wilkins Franklin

1.3 已知核酸化学结构和电位滴定证明:嘌呤与嘧啶的可解离基团由氢键连接。

1.4 蛋白质α-螺旋模型(右手)的启发    Pauling

2.1 DNA双螺旋结构的特点

2.2 DNA双螺旋结构稳定的因素

2.3 DNA双螺旋结构的多态性(类型)

3 DNA的三级结构

复习思考题、作业题

复习思考题

1、什么是核酸的一级结构?核苷酸之间的连接方式是什么?核酸的一级结构如何表示?

2DNA双螺旋结构是由谁提出来的?其研究背景如何?

3、典型DNA双螺旋结构的特点有哪些?双螺旋结构的稳定因素有哪些?

4DNA双螺旋旋结构还有哪些类型?

作业题

下次课预习要点

4  RNA的空间结构与功能

实施情况及教学效果分析

通过课堂讲授中的随堂例题及练习题学生的反应以及课后学生的作业情况,可见已经达到了本堂课的教学目的与要求。

学院审核意见

学院负责人签字

     

授课时间2020.11.16  18次课

授课章节

§6.4 RNA的空间结构与功能

§6.5核酸的性质和研究方法

任课教师

及职称

徐德立

教授

教学方法

与手段

启发式教学

多媒体教学

课时安排

100分钟

使用教材和

主要参考书

1.《生物化学》(第三版或第四版)  王镜岩等编著, 高等教育出版社,2002

2.《生物化学》(第二版) 沈同等编著,高等教育出版社

3.《普通生物化学》(第三版)  郑集等编著,高等教育出版社

4.《生物化学简明教程》(第三版)罗纪盛等编著,高等教育出版社

5.《生物化学学习指导》杨立红 主编著,科学出版社

教学目的与要求

1. 掌握RNA的空间结构与功能

教学重点,难点

教学重点:核酸的基本组成单位的化学结构和化学性质,核酸的一级、二级结构及核酸的性质

教学难点:酶核苷酸的结构及核酸的结构与功能的关系

教学内容

4  RNA的空间结构与功能

1tRNA的结构与功能

1.1  tRNA的二级结构

1.2 tRNA的三级结构_L

1.3 tRNA功能:

2rRNA的结构与功能

3、小核RNA

§6.5核酸的性质和研究方法

复习思考题、作业题

复习思考题

1、以转运RNA为例,说明其二级结构和三级结构的特点?

2、核酸的理化性质有哪些?

3、增色效应、减色效应、Tm

作业题

下次课预习要点

生物氧化

实施情况及教学效果分析

通过课堂讲授中的随堂例题及练习题学生的反应以及课后学生的作业情况,可见已经达到了本堂课的教学目的与要求。

学院审核意见

学院负责人签字

     

授课时间2020.11.18  19次课

授课章节

第七章 代谢总论与生物氧化

§7.1代谢总论

§7.2 生物氧化

§7.3 呼吸链

任课教师

及职称

徐德立

教授

教学方法

与手段

启发式教学

多媒体教学

课时安排

100分钟

使用教材和

主要参考书

1.《生物化学》(第三版或第四版)  王镜岩等编著, 高等教育出版社,2002

2.《生物化学》(第二版) 沈同等编著,高等教育出版社

3.《普通生物化学》(第三版)  郑集等编著,高等教育出版社

4.《生物化学简明教程》(第三版)罗纪盛等编著,高等教育出版社

5.《生物化学学习指导》杨立红 主编著,科学出版社

教学目的与要求

1. 了解代谢的概念,特点和研究方法。

2. 理解并掌握生物氧化的概念和特点。

3. 理解NADH进行线粒体外的途径。

4. 掌握氧化磷酸化的作用机制.

教学重点,难点

教学重点:掌握生物氧化还原的概念、基本理论及能量的产生和转移

教学难点:生物氧化过程中能量的产生即ATP的合成机制。

教学内容

§7.4 ATP的产生方式

§7.5氧化磷酸化的作用机制

(一)呼吸链

1.呼吸链的概念  呼吸链的组成:复合体Ⅰ — NADH-泛醌还原酶、复合体Ⅱ   — 琥珀酸-泛醌还原酶、复合体Ⅲ — 泛醌-细胞色素C还原酶、复合体Ⅳ — 细胞色素C氧化酶。NAD+FMNFAD,铁硫蛋白、泛醌、细胞色素ab c的组成,传递H和递电子的机理

2.呼吸链组分的排列顺序

体内存在两条氧化呼吸链: NADH氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链

(二)氧化磷酸化

1.氧化磷酸化的概念与底物水平磷酸化的区别。

2.氧化磷酸化的偶联部位。氧化磷酸化的研究方法:P/O比的概念和自由能变化

3.氧化磷酸化的偶联机制,有关化学渗透学说的基本要点以及ATP合酶的组成与工作机制

复习思考题、作业题

复习思考题

1.生物氧化、呼吸链、氧化磷酸化、P/O比值、需氧脱氢酶、加单氧酶系的概念。

作业题

下次课预习要点

实施情况及教学效果分析

通过课堂讲授中的随堂例题及练习题学生的反应以及课后学生的作业情况,可见已经达到了本堂课的教学目的与要求。

学院审核意见

学院负责人签字

     

授课时间2020.11.23 20次课

授课章节

§7.4 ATP的产生方式

§7.5氧化磷酸化的作用机制

任课教师

及职称

徐德立

教授

教学方法

与手段

启发式教学

多媒体教学

课时安排

100分钟

使用教材和

主要参考书

1.《生物化学》(第三版或第四版)  王镜岩等编著, 高等教育出版社,2002

2.《生物化学》(第二版) 沈同等编著,高等教育出版社

3.《普通生物化学》(第三版)  郑集等编著,高等教育出版社

4.《生物化学简明教程》(第三版)罗纪盛等编著,高等教育出版社

5.《生物化学学习指导》杨立红 主编著,科学出版社

教学目的与要求

1. 了解代谢的概念,特点和研究方法。

2. 理解并掌握生物氧化的概念和特点。

3. 理解NADH进行线粒体外的途径。

4. 掌握氧化磷酸化的作用机制.

教学重点,难点

教学重点:掌握生物氧化还原的概念、基本理论及能量的产生和转移

教学难点:生物氧化过程中能量的产生即ATP的合成机制。

教学内容

(三)影响氧化磷酸化的因素

1.抑制剂:呼吸链抑制剂、解偶联剂、氧化磷酸化抑制剂的作用

2.ADP的调节作用

3.甲状腺激素

4.线粒体DNA突变

(四)ATP

1.高能磷酸键的含义及几种常见的高能化合物,其中以ATP末端的磷酸键最为重要

2.为糖原、磷脂、蛋白质合成时提供能量的UTPCTPGTP一般不能从物质氧化过程中直接生成,只能在核苷二磷酸激酶的催化下,从ATP中获得~P

3.磷酸肌酸是ATP的贮存形式

(五)通过线粒体内膜的物质转运

1.线粒体内膜主要转运载体

2.胞浆中NADH的氧化:

1)磷酸甘油穿梭系统:组成及催化的酶,生成的ATP

2)苹果酸、天冬氨酸穿梭系统;组成及催化的酶,生成的ATP

3. 腺苷酸载体

4. 线粒体蛋白质的跨膜转运

复习思考题、作业题

复习思考题

1.生物氧化、呼吸链、氧化磷酸化、P/O比值、需氧脱氢酶、加单氧酶系的概念。

2.呼吸链的组成、氧化磷酸化偶联的部位是什么?呼吸链、氧化磷酸化和物质代谢的关系是什么?

3.两个穿梭系统是什么?

作业题

下次课预习要点

8章糖代谢

实施情况及教学效果分析

通过课堂讲授中的随堂例题及练习题学生的反应以及课后学生的作业情况,可见已经达到了本堂课的教学目的与要求。

学院审核意见

学院负责人签字

     

授课时间2020.11.25  21次课

授课章节

8章糖代谢

§8.1糖代谢概述

§8.2 糖酵解

任课教师及职称

徐德立 教授

教学方法

与手段

启发式教学

多媒体教学

课时安排

100分钟

使用教材和

主要参考书

1.《生物化学》(第三版或第四版)  王镜岩等编著, 高等教育出版社,2002

2.《生物化学》(第二版) 沈同等编著,高等教育出版社

3.《普通生物化学》(第三版)  郑集等编著,高等教育出版社

4.《生物化学简明教程》(第三版)罗纪盛等编著,高等教育出版社

5.《生物化学学习指导》杨立红 主编著,科学出版社

教学目的与要求

1. 了解糖代谢的研究历史。

2. 掌握糖酵解的概念、途径、特点和生物学意义。

3. 掌握柠檬酸循环的概念、途径、特点和生物学意义。

4. 理解乙醛酸循环的途径、特点和生物学意义。

5. 了解戊糖磷酸途径,掌握其生物学意义。

6. 理解糖原的分解和生物合成过程。

7. 了解糖代谢的调控。

教学重点,难点

教学重点:掌握糖的分解代谢途径特别是糖酵解和三羧酸循环,以及糖的合成代谢特别是多糖如糖原。

教学难点:难点糖的有氧氧化过程及其能量的变化,糖代谢的调节。

教学内容

§8.1糖代谢概述

§8.2 糖酵解

(一)概念

(二)反应过程:分四个阶段

1. 反应在细胞质中进行

2. 反应分成四个阶段:已糖磷酸化、1分子磷酸己糖裂解为2分子磷酸丙糖、2分子磷酸丙糖氧化为2分子丙酮酸、2分子丙酮酸还原为2分子乳酸。

其中已糖激酶、6-磷酸果糖激酶1和丙酮酸激酶为关键酶,反应不可逆

(三)糖酵解的代谢调节:以6-磷酸果糖激酶1为主,26-磷酸果糖的生成及其在糖代谢中重要的调节作用。

(四)糖酵解的生理意义

复习思考题、作业题

复习思考题

1.简述糖的无氧酵解和有氧氧化的概念、反应过程、关键酶、生理意义及调节。

2.简述糖的无氧酵解和有氧氧化反应过程中产生ATP的方式,并说明哪几步能生成

ATP

3.计算1 分子的丙酮酸和1 分子的乳酸彻底氧化各能产生多少个分子的ATP

4.简述磷酸戊糖途径概念及生理意义。

作业题

下次课预习要点

实施情况及教学效果分析

通过课堂讲授中的随堂例题及练习题学生的反应以及课后学生的作业情况,可见已经达到了本堂课的教学目的与要求。

学院审核意见

学院负责人签字

     

授课时间2020.11.30 22次课

授课章节

§8.3柠檬酸循环

任课教师及职称

徐德立 教授

教学方法

与手段

启发式教学

多媒体教学

课时安排

100分钟

使用教材和

主要参考书

1.《生物化学》(第三版或第四版)  王镜岩等编著, 高等教育出版社,2002

2.《生物化学》(第二版) 沈同等编著,高等教育出版社

3.《普通生物化学》(第三版)  郑集等编著,高等教育出版社

4.《生物化学简明教程》(第三版)罗纪盛等编著,高等教育出版社

5.《生物化学学习指导》杨立红 主编著,科学出版社

教学目的与要求

1. 了解糖代谢的研究历史。

2. 掌握糖酵解的概念、途径、特点和生物学意义。

3. 掌握柠檬酸循环的概念、途径、特点和生物学意义。

4. 理解乙醛酸循环的途径、特点和生物学意义。

5. 了解戊糖磷酸途径,掌握其生物学意义。

6. 理解糖原的分解和生物合成过程。

7. 了解糖代谢的调控。

教学重点:掌握糖的分解代谢途径特别是糖酵解和三羧酸循环,以及糖的合成代谢特别是多糖如糖原。

教学难点:难点糖的有氧氧化过程及其能量的变化,糖代谢的调节。

教学内容

第二节 糖的有氧氧化

(一) 概念

(二)反应过程:可分三个阶段

1.葡萄糖或糖原分子中的葡萄糖单位转变成丙酮酸,过程同糖酵解,在细胞质中进行

2.丙酮酸氧化脱羧生成乙酰CoA

3.乙酰CoA通过三羧酸循环彻底氧化分解 23阶段均在线粒体内进行

三羧酸循环的概念、过程、关键酶、生理意义。

(三)有氧氧化过程中的关键酶  已糖激酶、6-磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶、

丙酮酸脱氢酶复合体、柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶复合体、丙酮酸脱氢酶复合体与α-酮戊二酸脱氢酶复合体为多酶复合体,含多种辅酶。

(四)有氧氧化过程中产生ATP的数目以及产生的部位、产生的方式

(五)有氧氧化的生理意义

(六)有氧氧化的代谢调节

(七)糖的有氧氧化与糖无氧酵解间的相互调节

复习思考题、作业题

复习思考题

1.简述糖的无氧酵解和有氧氧化的概念、反应过程、关键酶、生理意义及调节。

2.简述糖的无氧酵解和有氧氧化反应过程中产生ATP的方式,并说明哪几步能生成

ATP

3.计算1 分子的丙酮酸和1 分子的乳酸彻底氧化各能产生多少个分子的ATP

4.简述磷酸戊糖途径概念及生理意义。

5.简述糖原合成与糖原分解的概念、反应过程、关键酶及生理意义。

6.简述糖异生作用的概念、反应过程、关键酶及生理意义。

作业题

下次课预习要点

第三节 磷酸戊糖途径

实施情况及教学效果分析

通过课堂讲授中的随堂例题及练习题学生的反应以及课后学生的作业情况,可见已经达到了本堂课的教学目的与要求。

学院审核意见

学院负责人签字

     

授课时间2020.12.2 23次课

授课章节

第三节 磷酸戊糖途径

任课教师及职称

徐德立 教授

教学方法

与手段

启发式教学

多媒体教学

课时安排

100分钟

使用教材和

主要参考书

1.《生物化学》(第三版或第四版)  王镜岩等编著, 高等教育出版社,2002

2.《生物化学》(第二版) 沈同等编著,高等教育出版社

3.《普通生物化学》(第三版)  郑集等编著,高等教育出版社

4.《生物化学简明教程》(第三版)罗纪盛等编著,高等教育出版社

5.《生物化学学习指导》杨立红 主编著,科学出版社

教学目的与要求

1. 理解乙醛酸循环的途径、特点和生物学意义。

2. 了解戊糖磷酸途径,掌握其生物学意义。

3. 理解糖原的分解和生物合成过程。

4. 了解糖代谢的调控。

教学重点:掌握糖的分解代谢途径特别是糖酵解和三羧酸循环,以及糖的合成代谢特别是多糖如糖原。

教学难点:难点糖的有氧氧化过程及其能量的变化,糖代谢的调节。

教学内容

第三节 磷酸戊糖途径

(一)概念

(二)反应过程:分二个阶段

1. 氧化脱羧阶段   6-磷酸葡萄糖脱氢酶是关键酶,NADPH+H+和磷酸戊糖的生成

2. 基团转移阶段

(三)生理意义:重点讨论磷酸戊糖和NADPH+H+的作用

糖的其他代谢途径:糖异生作用

复习思考题、作业题

复习思考题

1.简述糖的无氧酵解和有氧氧化的概念、反应过程、关键酶、生理意义及调节。

2.简述糖的无氧酵解和有氧氧化反应过程中产生ATP的方式,并说明哪几步能生成

ATP

3.计算1 分子的丙酮酸和1 分子的乳酸彻底氧化各能产生多少个分子的ATP

4.简述磷酸戊糖途径概念及生理意义。

5.简述糖原合成与糖原分解的概念、反应过程、关键酶及生理意义。

6.简述糖异生作用的概念、反应过程、关键酶及生理意义。

作业题

下次课预习要点

第四节 糖原的合成和分解

实施情况及教学效果分析

通过课堂讲授中的随堂例题及练习题学生的反应以及课后学生的作业情况,可见已经达到了本堂课的教学目的与要求。

学院审核意见

学院负责人签字

     

授课时间2020.12.7 24次课

授课章节

第四节   糖原的合成和分解

任课教师及职称

徐德立 教授

教学方法

与手段

启发式教学

多媒体教学

课时安排

100分钟

使用教材和

主要参考书

1.《生物化学》(第三版或第四版)  王镜岩等编著, 高等教育出版社,2002

2.《生物化学》(第二版) 沈同等编著,高等教育出版社

3.《普通生物化学》(第三版)  郑集等编著,高等教育出版社

4.《生物化学简明教程》(第三版)罗纪盛等编著,高等教育出版社

5.《生物化学学习指导》杨立红 主编著,科学出版社

教学目的与要求

1. 理解糖原的分解和生物合成过程。

2. 了解糖代谢的调控。

教学重点,难点

教学重点:掌握糖的分解代谢途径特别是糖酵解和三羧酸循环,以及糖的合成代谢特别是多糖如糖原。

教学难点:难点糖的有氧氧化过程及其能量的变化,糖代谢的调节。

教学内容

第四节 糖原的合成和分解

(一)糖原的合成

1. 糖原合成概念

2. 糖原合成的过程:

UDP-GLu的生成和作用;糖原蛋白的概念和作用;关键酶是糖原合酶。分支酶的作用。

(二)糖原分解

1. 糖原分解的概念

2. 糖原分解的过程:关键酶是糖原磷酸化酶;葡萄糖-6-磷酸酶主要存在于肝、              肾组织中,因此肝糖原分解可直接补充血糖浓度,而肌肉不含此酶,故肌

糖原不能直接调节血糖。

(三)糖原合成和分解的调节包括别构调节和化学修饰调节以化学修饰调节为主

复习思考题、作业题

复习思考题

1.简述糖的无氧酵解和有氧氧化的概念、反应过程、关键酶、生理意义及调节。

2.简述糖的无氧酵解和有氧氧化反应过程中产生ATP的方式,并说明哪几步能生成

ATP

3.计算1 分子的丙酮酸和1 分子的乳酸彻底氧化各能产生多少个分子的ATP

4.简述磷酸戊糖途径概念及生理意义。

5.简述糖原合成与糖原分解的概念、反应过程、关键酶及生理意义。

6.简述糖异生作用的概念、反应过程、关键酶及生理意义。

作业题

下次课预习要点

实施情况及教学效果分析

通过课堂讲授中的随堂例题及练习题学生的反应以及课后学生的作业情况,可见已经达到了本堂课的教学目的与要求。

学院审核意见

学院负责人签字

     

授课时间2020.12.9  25次课

授课章节

第五节   糖异生作用

任课教师及职称

徐德立 教授

教学方法

与手段

启发式教学

多媒体教学

课时安排

100分钟

使用教材和

主要参考书

1.《生物化学》(第三版或第四版)  王镜岩等编著, 高等教育出版社,2002

2.《生物化学》(第二版) 沈同等编著,高等教育出版社

3.《普通生物化学》(第三版)  郑集等编著,高等教育出版社

4.《生物化学简明教程》(第三版)罗纪盛等编著,高等教育出版社

5.《生物化学学习指导》杨立红 主编著,科学出版社

教学目的与要求

1. 了解糖代谢的研究历史。

2. 掌握糖酵解的概念、途径、特点和生物学意义。

3. 掌握柠檬酸循环的概念、途径、特点和生物学意义。

4. 理解乙醛酸循环的途径、特点和生物学意义。

5. 了解戊糖磷酸途径,掌握其生物学意义。

6. 理解糖原的分解和生物合成过程。

7. 了解糖代谢的调控。

教学重点:掌握糖的分解代谢途径特别是糖酵解和三羧酸循环,以及糖的合成代谢特别是多糖如糖原。

教学难点:难点糖的有氧氧化过程及其能量的变化,糖代谢的调节。

教学内容

第五节 糖异生作用

(一)概念

(二)反应过程

基本上是糖酵解的逆过程。关键酶葡萄糖-6-磷酸酶,16-二磷酸果糖酶

1,丙酮酸羧化支路中由丙酮酸羧化酶、磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶所催化,

磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶可存在线粒体和细胞质中。丙酮酸羧化支路的概

念和意义。

(三)糖异生的生理意义与调节、乳酸循环的概念和意义。

第六节 一分子葡萄糖彻底氧化产生的ATP数量?

在肝脏中净产生:38ATP

在骨骼肌、脑细胞中,净产生:36ATP

甘油磷酸穿梭,1NADH生成2ATP

苹果酸穿梭,1NADH生成3ATP

复习思考题、作业题

复习思考题

1.简述糖的无氧酵解和有氧氧化的概念、反应过程、关键酶、生理意义及调节。

2.简述糖的无氧酵解和有氧氧化反应过程中产生ATP的方式,并说明哪几步能生成

ATP

3.计算1 分子的丙酮酸和1 分子的乳酸彻底氧化各能产生多少个分子的ATP

4.简述磷酸戊糖途径概念及生理意义。

5.简述糖原合成与糖原分解的概念、反应过程、关键酶及生理意义。

6.简述糖异生作用的概念、反应过程、关键酶及生理意义。

作业题

下次课预习要点

9章 脂代谢

实施情况及教学效果分析

通过课堂讲授中的随堂例题及练习题学生的反应以及课后学生的作业情况,可见已经达到了本堂课的教学目的与要求。

学院审核意见

学院负责人签字

     

授课时间2020.12.14  26次课

授课章节

9 脂代谢

§9.1脂类的消化、吸收和转运

§9.2 三酰甘油的分解代谢

任课教师及职称

徐德立 教授

教学方法

与手段

启发式教学

多媒体教学

课时安排

100分钟

使用教材和

主要参考书

1.《生物化学》(第三版或第四版)  王镜岩等编著, 高等教育出版社,2002

2.《生物化学》(第二版) 沈同等编著,高等教育出版社

3.《普通生物化学》(第三版)  郑集等编著,高等教育出版社

4.《生物化学简明教程》(第三版)罗纪盛等编著,高等教育出版社

5.《生物化学学习指导》杨立红 主编著,科学出版社

教学目的与要求

1. 了解脂类的消化、吸收和转运。

2. 掌握脂肪酸的β-氧化的概念、途径、特点和能量计算。

3. 理解并掌握甘油的代谢途径。

4. 理解并掌握脂肪酸和三酰甘油的生物合成

5.了解复合脂与胆固醇的分解与合成的特点

6.了解酮体形成的途径。

教学重点:重点掌握脂肪酸和甘油三酯的生物合成与分解。

教学难点:难点脂肪酸的β-氧化与脂肪酸的合成过程。

教学内容

第一节 脂类的消化吸收

一、脂类消化的场所、胆汁酸盐的作用、参与脂类消化的酶、脂类消化后的

产物、混合微团的组成及作用、脂类消化的特点

二、脂类吸收场所、乳糜微粒的形成

第二节 甘油三酯的代谢

一、甘油三酯的合成代谢:合成原料的来源、合成的部位、合成途径

二、甘油三酯的分解代谢:脂肪动员概念、甘油三酯脂肪酶在脂肪动员中的

作用及其活力受激素调节的特点、脂解激素与抗脂解激素的概念

三、甘油的氧化分解:脂肪组织和骨骼肌细胞不能利用甘油的原因

四、脂肪酸的氧化分解:脂肪酸的β-氧化发现和整个反应过程、关键酶、脂肪酰肉毒碱转移酶III、的作用及与糖浓度的关系;脂肪酸彻底氧化的产物及产生ATP的数量。

复习思考题、作业题

复习思考题

1.计算一分子脂肪酸一次Β-氧化和氧化的产物彻底氧化分解产生多少ATP

一分子脂肪酰CoA一次Β-氧化和氧化的产物彻底氧化分解产生多少ATP

2.简述脂肪酰CoA合成酶、乙酰CoA羧化酶、HMG-   CoA合成酶、HMG- CoA

还原酶。

3.试述酮体的组成、生成部位、氧化部位、关键酶、过程、意义。

作业题

下次课预习要点

脂肪酸的氧化

实施情况及教学效果分析

通过课堂讲授中的随堂例题及练习题学生的反应以及课后学生的作业情况,可见已经达到了本堂课的教学目的与要求。

学院审核意见

学院负责人签字

     

授课时间2020.12.16  27次课

授课章节

§9.3甘油和脂肪酸氧化分解

§9.4脂肪酸和三酰甘油的生物合成

§9.5复合脂与胆固醇的合成

任课教师

及职称

徐德立

教授

教学方法

与手段

启发式教学

多媒体教学

课时安排

100分钟

使用教材和

主要参考书

1.《生物化学》(第三版或第四版)  王镜岩等编著, 高等教育出版社,2002

2.《生物化学》(第二版) 沈同等编著,高等教育出版社

3.《普通生物化学》(第三版)  郑集等编著,高等教育出版社

4.《生物化学简明教程》(第三版)罗纪盛等编著,高等教育出版社

5.《生物化学学习指导》杨立红 主编著,科学出版社

教学目的与要求1. 了解脂类的消化、吸收和转运。

2. 掌握脂肪酸的β-氧化的概念、途径、特点和能量计算。

3. 理解并掌握甘油的代谢途径。

4. 理解并掌握脂肪酸和三酰甘油的生物合成

5.了解复合脂与胆固醇的分解与合成的特点

6.了解酮体形成的途径。

教学重点:重点掌握脂肪酸和甘油三酯的生物合成与分解。

教学难点:难点脂肪酸的β-氧化与脂肪酸的合成过程。

教学内容

2.奇数饱和脂肪酸的β-氧化:

前面的过程与偶数、饱和脂肪酸的β-氧化相同,只是最后产生1分子的丙酰CoA而不是乙酰CoA,它将进一步变成琥珀酰CoA,进入TCA

五、脂肪酸的其它氧化方式

六、酮体的生成和利用:酮体的概念、组成成分、合成的部位和氧化的部位、原料、关键酶、过程、酮体生成的特点、酮体生成的生理意义和病理意义、酮体生成的调节

七、脂肪酸的合成:原料、部位、合成过程、多功能酶在脂肪酸合成中的作用、不饱和脂肪酸的合成、合成代谢的调节、重要的不饱和脂肪酸衍生物

脂肪酸的“从头合成”途径:

先讲原料来源途径:丙酮酸→乙酰CoA

脂肪酸合成酶系:多酶体系,效率极高。酶系统是多种、多个酶相互嵌合而成的较大颗粒。该系统以ACP为核心,在它周围有次序的排列着合成脂肪酸的各种酶,随着ACP的转动,依次发生上述各种反应。每一步反应的底物正好是上一步反应的产物,因此,效率极高,且便于调节。

复习思考题、作业题

复习思考题

1.计算一分子脂肪酸一次Β-氧化和氧化的产物彻底氧化分解产生多少ATP

一分子脂肪酰CoA一次Β-氧化和氧化的产物彻底氧化分解产生多少ATP

2.简述脂肪酰CoA合成酶、乙酰CoA羧化酶、HMG-   CoA合成酶、HMG- CoA

还原酶。

3.试述酮体的组成、生成部位、氧化部位、关键酶、过程、意义。

作业题

下次课预习要点

10 氨基酸的分解代谢

实施情况及教学效果分析

通过课堂讲授中的随堂例题及练习题学生的反应以及课后学生的作业情况,可见已经达到了本堂课的教学目的与要求。

学院审核意见

学院负责人签字

     

授课时间2020.12.21 28次课

授课章节

10 氨基酸的分解代谢

§10.1蛋白质降解

任课教师

及职称

徐德立

教授

教学方法

与手段

启发式教学

多媒体教学

课时安排

100分钟

使用教材和

主要参考书

1.《生物化学》(第三版或第四版)  王镜岩等编著, 高等教育出版社,2002

2.《生物化学》(第二版) 沈同等编著,高等教育出版社

3.《普通生物化学》(第三版)  郑集等编著,高等教育出版社

4.《生物化学简明教程》(第三版)罗纪盛等编著,高等教育出版社

5.《生物化学学习指导》杨立红 主编著,科学出版社

教学目的与要求

1. 了解蛋白质降解的过程。

2. 理解氨基酸脱氨基的方式。

3. 理解并掌握氨气的代谢去路。

4. 理解并掌握尿素循环的概念和反应途径。

5.了解氨基酸的合成。

教学重点:掌握氨基酸的分解代谢,了解蛋白质的分解代谢。

教学难点:氨气在生物体内代谢的去路

教学内容

第一节 蛋白质的生理功能和蛋白质的营养问题.

一、自学

1.主要生理功能

2.氮的总平衡,正平衡,负平衡的概念

3.必需氨基酸的概念.人所需八种必需氨基酸

二、讨论

提出问题课堂讨论:

1.蛋白质的主要生理功能是什么?为什么维持组织的生长,更新和修补功能不能由糖,脂肪代替?

2.什么是氮的总平衡,正平衡和负平衡?如何测定?

3.什么是必需氨基酸和非必需氨基酸?

复习思考题、作业题

复习思考题

1.计算一分子脂肪酸一次Β-氧化和氧化的产物彻底氧化分解产生多少ATP

一分子脂肪酰CoA一次Β-氧化和氧化的产物彻底氧化分解产生多少ATP

2.简述脂肪酰CoA合成酶、乙酰CoA羧化酶、HMG-   CoA合成酶、HMG- CoA

还原酶。

3.试述酮体的组成、生成部位、氧化部位、关键酶、过程、意义。

作业题

下次课预习要点

第三节 氨基酸的一般代谢

实施情况及教学效果分析

通过课堂讲授中的随堂例题及练习题学生的反应以及课后学生的作业情况,可见已经达到了本堂课的教学目的与要求。

学院审核意见

学院负责人签字

     

授课时间2020.12.23  29次课

授课章节

§10.2 氨基酸的分解代谢

任课教师

及职称

徐德立

教授

教学方法

与手段

启发式教学

多媒体教学

课时安排

100分钟

使用教材和

主要参考书

1.《生物化学》(第三版或第四版)  王镜岩等编著, 高等教育出版社,2002

2.《生物化学》(第二版) 沈同等编著,高等教育出版社

3.《普通生物化学》(第三版)  郑集等编著,高等教育出版社

4.《生物化学简明教程》(第三版)罗纪盛等编著,高等教育出版社

5.《生物化学学习指导》杨立红 主编著,科学出版社

教学目的与要求

1. 了解蛋白质降解的过程。

2. 理解氨基酸脱氨基的方式。

3. 理解并掌握氨气的代谢去路。

4. 理解并掌握尿素循环的概念和反应途径。

5.了解氨基酸的合成。

教学重点,难点

教学重点:掌握氨基酸的分解代谢,了解蛋白质的分解代谢。

教学难点:氨气在生物体内代谢的去路

教学内容

第二节 蛋白质的消化,吸收和腐败.  

一、蛋白质的消化部位..消化的终产物

二、蛋白质腐败的定义.腐败主要的化学反应

三、尿素的肠肝循环

难点: 蛋白质消化酶类的酶原激活.内肽酶及外肽酶的特异性

第三节 氨基酸的一般代谢

一、氨基酸的脱氨基作用  

1. 氨基酸代谢的定义、来源与去路

2. 氨基酸的脱氨基作用

      氧化脱氨基作用

            联合脱氨基作用(概念、酶、意义)

            转氨基作用(酶、辅酶、转氨作用的机制、意义、人体重要转氨酶ALT,AST)

      嘌呤核苷酸循环                      

二、氨的代谢

            1.体内氨的来源与去路  

2.在体内的运输形式

              谷氨酰胺和丙氨酸,谷氨酰胺合成反应,生理意义

   3.尿素的合成 鸟氨酸循环 .

原料、部位、反应、酶、生理意义

自学:尿素合成的调控

三、α-酮酸的代谢        

1.转变为哪些物质

2.生糖氨基酸、生糖兼生酮氨基酸的定义

3.糖、脂肪、蛋白质三类物质互变概况

四、氨基酸脱羧基作用

    产物为胺类.几种具有重要生理作用的胺类物质

复习思考题、作业题

复习思考题

1.计算一分子脂肪酸一次Β-氧化和氧化的产物彻底氧化分解产生多少ATP

一分子脂肪酰CoA一次Β-氧化和氧化的产物彻底氧化分解产生多少ATP

2.简述脂肪酰CoA合成酶、乙酰CoA羧化酶、HMG-   CoA合成酶、HMG- CoA

还原酶。

3.试述酮体的组成、生成部位、氧化部位、关键酶、过程、意义。

作业题

下次课预习要点

第四节 个别氨基酸代谢

实施情况及教学效果分析

通过课堂讲授中的随堂例题及练习题学生的反应以及课后学生的作业情况,可见已经达到了本堂课的教学目的与要求。

学院审核意见

学院负责人签字

     

授课时间2020.12.28  30次课

授课章节

第四节 个别氨基酸代谢

任课教师

及职称

徐德立

教授

教学方法

与手段

启发式教学

多媒体教学

课时安排

100分钟

使用教材和

主要参考书

1.《生物化学》(第三版或第四版)  王镜岩等编著, 高等教育出版社,2002

2.《生物化学》(第二版) 沈同等编著,高等教育出版社

3.《普通生物化学》(第三版)  郑集等编著,高等教育出版社

4.《生物化学简明教程》(第三版)罗纪盛等编著,高等教育出版社

5.《生物化学学习指导》杨立红 主编著,科学出版社

教学目的与要求

1. 了解蛋白质降解的过程。

2. 理解氨基酸脱氨基的方式。

3. 理解并掌握氨气的代谢去路。

4. 理解并掌握尿素循环的概念和反应途径。

5.了解氨基酸的合成。

教学重点,难点

教学重点:掌握氨基酸的分解代谢,了解蛋白质的分解代谢。

教学难点:氨气在生物体内代谢的去路

教学内容

第四节 个别氨基酸代谢.  

一、一碳单位的代谢                  

1.一碳单位的定义,载体,来源.

2.一碳单位与其载体FH4结合后成为活性一碳单位主要参与核酸的生物合成.

二、重要含硫氨基酸.                  

1S-腺苷蛋氨酸的生理作用

2.蛋氨酸循环

3.半胱氨酸是谷胱甘肽的组成部分.谷胱甘肽的生理功能.

          三、支链氨基酸的代谢:种类及代谢部位

   四、芳香族氨基酸的代谢              

1)包括苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸

2)主要在肝脏中代谢

3)转变为哪些物质

复习思考题、作业题

复习思考题

1.计算一分子脂肪酸一次Β-氧化和氧化的产物彻底氧化分解产生多少ATP

一分子脂肪酰CoA一次Β-氧化和氧化的产物彻底氧化分解产生多少ATP

2.简述脂肪酰CoA合成酶、乙酰CoA羧化酶、HMG-   CoA合成酶、HMG- CoA

还原酶。

3.试述酮体的组成、生成部位、氧化部位、关键酶、过程、意义。

作业题

下次课预习要点

实施情况及教学效果分析

通过课堂讲授中的随堂例题及练习题学生的反应以及课后学生的作业情况,可见已经达到了本堂课的教学目的与要求。

学院审核意见

学院负责人签字

     

授课时间2020. 12.30 31次课

授课章节

11DNA的生物合成

§11.1   DNA的复制

任课教师

及职称

徐德立

教授

教学方法

与手段

启发式教学

多媒体教学

课时安排

100分钟

使用教材和

主要参考书

1.《生物化学》(第三版或第四版)  王镜岩等编著, 高等教育出版社,2002

2.《生物化学》(第二版) 沈同等编著,高等教育出版社

3.《普通生物化学》(第三版)  郑集等编著,高等教育出版社

4.《生物化学简明教程》(第三版)罗纪盛等编著,高等教育出版社

5.《生物化学学习指导》杨立红 主编著,科学出版社

教学目的与要求

1. 掌握DNA复制的概念和特点。

2. 掌握逆转录的概念和特点。

3. 了解DNA损伤的修复方式

教学重点,难点

教学重点:掌握生物体内DNA的复制以及RNA的逆转录,并了解DNA损伤的修复

教学难点:哪些机制保证DNA作为主要遗传信息载体的稳定性

教学内容

(一)中心法则、复制的概念,复制的基本规律

1.中心法则( central dogma):遗传信息传递的规律。

2.复制的概念:以DNA为模板合成DNA的过程称DNA的复制,碱基互补配对规律是DNA复制的分子基础。

3.复制的基本规律:

1)半保留复制

2)半不连续复制

DNA双螺旋的两股单链走向相反,一链为5’至3’方向,另一条链为3’至5’方向,复制时所形成的复制叉上的两股母链也是走向相反,因此复制时,沿母链的3’至5’是连续合成的而沿母链5’至3’方向为不连续合成的。这种复制方式称为半不连续复制。

复习思考题、作业题

复习思考题

1.什么是遗传信息传递的中心法则?

2DNA复制遵循什么原则?

3DNA聚合酶有什么性质,其作用是什么?

4.参与DNA复制的几何酶有哪些,各起什么作用?

5.什么是半不连续复制和半保留复制,各自的实验依据是什么?

6DNA复制的基本过程是什么?

7.什么是冈奇片段?

8.什么是复制叉(replication fork)、复制体(replicasome)、复制子(replicon)

9.什么是逆转录,其基本过程是什么?

10.什么是突变,哪些因素引起DNA突变?

11.突变的分子改变类型有哪些?DNA损伤有几种类型,其修复过程如何?

作业题

下次课预习要点

实施情况及教学效果分析

通过课堂讲授中的随堂例题及练习题学生的反应以及课后学生的作业情况,可见已经达到了本堂课的教学目的与要求。

学院审核意见

学院负责人签字

     

授课时间2020.12.4  32次课

授课章节

§11.2 DNA的损伤修复

§11.3 RNA指导的DNA的合成

任课教师及职称

徐德立 教授

教学方法

与手段

启发式教学

多媒体教学

课时安排

100分钟

使用教材和

主要参考书

1.《生物化学》(第三版或第四版)  王镜岩等编著, 高等教育出版社,2002

2.《生物化学》(第二版) 沈同等编著,高等教育出版社

3.《普通生物化学》(第三版)  郑集等编著,高等教育出版社

4.《生物化学简明教程》(第三版)罗纪盛等编著,高等教育出版社

5.《生物化学学习指导》杨立红 主编著,科学出版社

教学目的与要求

1. 掌握DNA复制的概念和特点。

2. 掌握逆转录的概念和特点。

3. 了解DNA损伤的修复方式

教学重点:掌握生物体内DNA的复制以及RNA的逆转录,并了解DNA损伤的修复

教学难点:哪些机制保证DNA作为主要遗传信息载体的稳定性

教学内容

(二)DNA复制的酶学

1.   DNA复制的化学反应

复制是在酶的参与下的核苷酸聚合过程,需要多种生物分子的共同参与。

(dNMP)n+dNTP (dNMP)n+1+PPi

2.   DNA复制所需要的原料

底物:dATPdGTPdCTPdTTP

聚合酶:依赖DNADNA聚合酶,简称为DNA-pol

模板:解开成单链的DNA母链;

引物:一小段RNA

其它酶和蛋白质因子。

3.   DNA聚合酶类型及特点:DNA聚合酶具有5’→ 3’的聚合性质,作用:DNA的延伸;

5’ →3’的核酸的内切酶性质,作用:切除错误DNA片段;3’ → 5’的核酸外切酶性质,作用:即时校对。

1.   参与复制中的几何酶及其它酶。

引发酶:合成一段RNA引物,供DNA复制的起始;

解旋酶:将两螺旋DNA解开成单链,有利于复制;

单链结合蛋白:将解开的双链结合,防止重新退火;

DNA连接酶:将DNA片段连接起来;

拓扑酶:使打结的双链断裂后重新连接,消去超螺旋。

(三)DNA生物合成过程

1  复制的起始;

DNA的复制有固定的起始点,一般从富含AT较多的地方开始复制。先是DNA解链酶将双链DNA解开成双链,然后单链结合蛋白结合上去,防止双链重新退火变成双链。同时,引发酶合成一段与DNA复制点碱基序列配对的RNA,提供OH基团,为合成作准备。

2  复制的延长;

DNA聚合酶的催化下,按照碱基因互补配对规律逐加入底物,链逐渐延长。

3  复制的终止;

到达复制子末端后,水解引物,DNA聚合酶填补缺口,DNA连接酶连接,完成DNA的复制。

4  真核生物DNA复制后末端的补平;

真核生物的DNA复制完成后,5‘端由于没有引物,这时候由端粒酶补平。端粒酶是种反转录酶,自身带模板,在DNA的末端逐渐加上碱基,形成完整的DNA分子。

5  滚环复制和D环复制。

(四)逆转录

1、逆转录概念、逆转录酶的特点;

RNA为模板合成DNA的过程称逆转录。逆转录酶:依赖RNADNA聚合酶。

2、逆转录的基本过程。

(五)DNA损伤(突变)与修复

1、突变的意义

1)突变是进化、分化的分子基础;

2)只有基因型改变的突变;

3)致死性的突变;

4)突变是某些疾病的发病基础。

2、引发突变的因素

引起突变的因素主要有物理因素、化学因素、化学诱变剂等。

物理因素:紫外线和各种辐射,其中紫外引起DNA链上相邻的两个嘧啶碱基发生共价结合,生成嘧啶二聚体或称TTCC二聚体。

3、突变的分子改变类型;

1)错配

2)缺失、插入和移框

3DNA分子重排

4DNA损伤的修复类型。

1)光修复

通过光修复酶使嘧啶二聚体解聚,DNA恢复正常。

2)切除修复

将损伤的DNA单链直接水解,然后以相对的DNA单链的正常部分作模板而修复损伤的DNA

3)重组修复损伤面太大,又不能及时修复的DNA可先进行复制,然后把正常的DNA补到缺口,这样各部都有一条正常链,以之为模板合成双链DNA

4SOS修复

DNA损伤太多、难以继续复制而诱发出的一系列复制修复过程。

复习思考题、作业题

复习思考题

1.什么是遗传信息传递的中心法则?

2DNA复制遵循什么原则?

3DNA聚合酶有什么性质,其作用是什么?

4.参与DNA复制的几何酶有哪些,各起什么作用?

5.什么是半不连续复制和半保留复制,各自的实验依据是什么?

6DNA复制的基本过程是什么?

7.什么是冈奇片段?

8.什么是复制叉(replication fork)、复制体(replicasome)、复制子(replicon)

9.什么是逆转录,其基本过程是什么?

10.什么是突变,哪些因素引起DNA突变?

11.突变的分子改变类型有哪些?DNA损伤有几种类型,其修复过程如何?

作业题

下次课预习要点

实施情况及教学效果分析

通过课堂讲授中的随堂例题及练习题学生的反应以及课后学生的作业情况,可见已经达到了本堂课的教学目的与要求。

学院审核意见

学院负责人签字

     

授课时间2020.12.6 33次课

授课章节

12 RNA的生物合成

§12.1 DNA指导的RNA的合成

任课教师及职称

徐德立 教授

教学方法

与手段

启发式教学

多媒体教学

课时安排

100分钟

使用教材和

主要参考书

1.《生物化学》(第三版或第四版)  王镜岩等编著, 高等教育出版社,2002

2.《生物化学》(第二版) 沈同等编著,高等教育出版社

3.《普通生物化学》(第三版)  郑集等编著,高等教育出版社

4.《生物化学简明教程》(第三版)罗纪盛等编著,高等教育出版社

5.《生物化学学习指导》杨立红 主编著,科学出版社

教学目的与要求

1. 掌握转录的概念和特点。

2. 理解RNA转录后加工的方式

3.理解 RNA指导的RNA合成的过程

教学重点,难点

教学重点:生物体内DNA指导的RNA合成以及RNA的复制,RNA前体的加工过程

教学难点:RNA转录的过程及其后加工

教学内容

(一)中心法则、转录的概念、转录的基本规律

1.中心法则( central dogma):遗传信息传递的基本规律。

2.转录的概念:以DNA为模板合成RNA的过程称转录,碱基互补配对规律是也是转录的分子基础。

3.转录的基本规律:不对称转录,它包括发下两个主面含义。

1)转录时只有一条链作模板进行转录;

2)模板并非永远在同一条链上。

(二)转录的化学反应及其原料

1.转录的化学反应:

复制是在酶的参与下的核苷酸聚合过程,需要多种生物分子的共同参与。

(NMP)n+NTP (NMP)n+1+PPi

2.RNA转录所需要的原料等:

底物: ATPGTPCTPTTP

聚合酶:依赖DNARNA聚合酶,简称为RNA-pol

模板:解开成单链的DNA母链;

其它酶和蛋白质因子。

3.转录的基本过程:

4.原核生物RNA聚合酶:

RNA聚合酶具有5’→ 3’的聚合性质。包括核心酶和全酶,核心酶由α2ββ’构成,核心酶加上σ因子为全酶,即σα2ββ’,其中σ亚基识别转录起始点,α亚基决定哪些基因被转录,β’亚基与模板结合,β亚基具有催化功能。

5. RNA合成的一般特点:

RNA的合成与DNA合成从总体上看来非常相似,但有以下三方面明显不同:

     ① 所用的原料为核苷三磷酸,而在DNA合成时则为脱氧核苷三磷酸;

     ② 只有一条DNA链被用作模板,而DNA合成时两条链分别用作模板;

      RNA链的合成不需要引物,而DNA合成一定要引物的引导。

 

复习思考题、作业题

复习思考题

1.什么是转录(transcription),它和复制有什么区别和联系?

2.原核生物启动子的组成、结构及特点.

3.真核生物起动子的基本组成、结构及特点。

4.原核生物转录的终止有几种方式?不依ρ因子的终止子的结构是什么.

5.什么是转录单位(transcription unit)

6.举例说明什么是顺式作用元件(cis-acting elements),什么是反式作用因子(trana-acting factors)

7.什么是基因(gene)、结构基因(structural gene)、断裂基因(splitting gene)

8.真核生物转录后修饰有哪几种方式?分别是什么?

9.什么是增强子?它有什么作用特点?

11.什么是核酶,有什么特点?

作业题

下次课预习要点

(三)原核生物RNA的合成

实施情况及教学效果分析

通过课堂讲授中的随堂例题及练习题学生的反应以及课后学生的作业情况,可见已经达到了本堂课的教学目的与要求。

学院审核意见

学院负责人签字

     

授课时间2020.12.11  34次课

授课章节

§12.2   RNA转录后加工

§12.3 RNA指导的RNA合成

任课教师及职称

徐德立 教授

教学方法

与手段

启发式教学

多媒体教学

课时安排

100分钟

使用教材和

主要参考书

1.《生物化学》(第三版或第四版)  王镜岩等编著, 高等教育出版社,2002

2.《生物化学》(第二版) 沈同等编著,高等教育出版社

3.《普通生物化学》(第三版)  郑集等编著,高等教育出版社

4.《生物化学简明教程》(第三版)罗纪盛等编著,高等教育出版社

5.《生物化学学习指导》杨立红 主编著,科学出版社

教学目的与要求

1. 掌握转录的概念和特点。

2. 理解RNA转录后加工的方式

3.理解 RNA指导的RNA合成的过程

教学重点,难点

教学重点:生物体内DNA指导的RNA合成以及RNA的复制,RNA前体的加工过程

教学难点:RNA转录的过程及其后加工

教学内容

(三)原核生物RNA的合成

1.RNA链的起始;2.RNA链的延长;3.RNA链的终止及新链的释放。

链的延伸

链的终止

(四)真核生物转录后加工:

实际上在原核生物中,RNA的转录、蛋白质的合成以及mRNA的降解通常是同时进行的。因为在原核生物中不存在核膜分隔的核,另外,RNA的转录和多肽链的合成都是从5’向3’方向进行,只要mRNA5’端合成后,即可以开始蛋白质的翻译过程。在原核生物中mRNA的寿命一般只有几分钟。因此,往往在3’端mRNA的转录还没有最后结束,5’端mRNA在完成多肽链的合成后,已经开始降解。

真核生物RNA的转录及加工:

大多数真核生物的mRNA在转录后必须进行下面三方面的加工后(图3-28),才能运送到细胞质指导蛋白质的翻译。

⒈在mRNA前体的5’端加上7-甲基鸟嘌呤核苷的帽子(cap

RNA链合成大概达到30个核苷酸后,就在其5’端上加上一个7-甲基鸟嘌呤核苷的帽子,它含有二个甲基和稀有的5-5’三磷酸键。其作用是在蛋白质翻译时识别起始位置以及防止被RNA酶降解。

⒉在mRNA前体的3’端加上聚腺苷酸(poly(A))的尾巴  

3如果基因中存在不编码的内含子序列,要进行剪接,将其切除

复习思考题、作业题

复习思考题

1.什么是转录(transcription),它和复制有什么区别和联系?

2.原核生物启动子的组成、结构及特点.

3.真核生物起动子的基本组成、结构及特点。

4.原核生物转录的终止有几种方式?不依ρ因子的终止子的结构是什么.

5.什么是转录单位(transcription unit)

6.举例说明什么是顺式作用元件(cis-acting elements),什么是反式作用因子(trana-acting factors)

7.什么是基因(gene)、结构基因(structural gene)、断裂基因(splitting gene)

8.真核生物转录后修饰有哪几种方式?分别是什么?

9.什么是增强子?它有什么作用特点?

11.什么是核酶,有什么特点?

作业题

下次课预习要点

13章 蛋白质的生物合成

实施情况及教学效果分析

通过课堂讲授中的随堂例题及练习题学生的反应以及课后学生的作业情况,可见已经达到了本堂课的教学目的与要求。

学院审核意见

学院负责人签字

     

授课时间2020.12.13  35次课

授课章节

13章 蛋白质的生物合成

§13.1蛋白质合成的分子基础

任课教师及职称

徐德立 教授

教学方法

与手段

启发式教学

多媒体教学

课时安排

100分钟

使用教材和

主要参考书

1.《生物化学》(第三版或第四版)  王镜岩等编著, 高等教育出版社,2002

2.《生物化学》(第二版) 沈同等编著,高等教育出版社

3.《普通生物化学》(第三版)  郑集等编著,高等教育出版社

4.《生物化学简明教程》(第三版)罗纪盛等编著,高等教育出版社

5.《生物化学学习指导》杨立红 主编著,科学出版社

教学目的与要求

1. 掌握翻译的概念和特点。

2. 掌握遗传密码的概念和特点。

3. 理解并掌握蛋白质合成的分子基础。

4. 掌握原核生物中蛋白质的生物合成过程

5. 了解翻译后加工和蛋白质的定向运输

教学重点,难点

教学重点:重点掌握生物体内

教学难点:蛋白质多肽链的生物合成过程

教学内容

§13.1蛋白质合成的分子基础

一、mRNA、遗传密码、密码子、密码的基本特点

(一)密码无标点符号

移码/读框移位(frame   shift):

移码突变

(二)简并

简并的重要意义

(三)密码子与反密码子的相互作用特点

(四)通用性

二、tRNA

作用特点、分类

a. 起始tRNA

b. 延长tRNA

三、核糖体及

核糖体结构、特点

第二节  蛋白质的合成过程:四个步骤介绍

一、氨基酸的活化与转运

1. 为什么需要活化

2. 活化参与的酶

3. 反应过程

4.氨基酰tRNA合成酶的作用特点

1)两种类型:I 型、II

2)高度的特异性

两个位点(结合位点/水解位点)的校正功能

二、翻译的起始

1.所需条件

①解离的核糖体的大小亚基

mRNA 5’端的起始信号

③携带甲酰蛋氨酸的起始tRNA: fmet-tRNAfmet

④三种可溶性起始因子IF1, IF2IF3

GTP

2.起始复合物的形成

30S起始复合物

70S起始复合物

Shine-Dalgarno序列作用

fmet-tRNAfmet AUG配对

P位与A位的概念

复习思考题、作业题

复习思考题

作业题

下次课预习要点

蛋白质多肽链的生物合成过程

实施情况及教学效果分析

通过课堂讲授中的随堂例题及练习题学生的反应以及课后学生的作业情况,可见已经达到了本堂课的教学目的与要求。

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授课时间2020.12.13 36次课

授课章节

§13.2 蛋白质生物合成过程

§13.3蛋白质的运输及翻译后修饰

任课教师

及职称

徐德立

教授

教学方法

与手段

启发式教学

多媒体教学

课时安排

100分钟

使用教材和

主要参考书

1.《生物化学》(第三版或第四版)  王镜岩等编著, 高等教育出版社,2002

2.《生物化学》(第二版) 沈同等编著,高等教育出版社

3.《普通生物化学》(第三版)  郑集等编著,高等教育出版社

4.《生物化学简明教程》(第三版)罗纪盛等编著,高等教育出版社

5.《生物化学学习指导》杨立红 主编著,科学出版社

教学目的与要求

1. 掌握翻译的概念和特点。

2. 掌握遗传密码的概念和特点。

3. 理解并掌握蛋白质合成的分子基础。

4. 掌握原核生物中蛋白质的生物合成过程

5. 了解翻译后加工和蛋白质的定向运输

教学重点,难点

教学重点:重点掌握生物体内

教学难点:蛋白质多肽链的生物合成过程

教学内容

三、肽链的延长

(一)进位

1.参与蛋白因子:Ef-Tu & Ef-Ts

2.能量提供:GTP

(二)成肽

(三)转位

1.A位、P位、出位(exit site, E位)的协同作用

2.蛋白因子:延长因子G(EF-G,也称为转位酶)

3.肽酰tRNA转位行为与脱酰tRNA转位行为

动画短片:肽链的起始与延长

四、肽链合成的终止

五、真核生物翻译的一些特点

1.核糖体为80S,由40S小亚基及60S大亚基组成。

2.mRNA结构:mRNA 5’帽,3polyA尾,无5SD序列

3.起始tRNAmet-tRNAimet

4.翻译的起始eIF较多,形成起始复合物时与原核生物不完全相同

5.延长因子和终止因子

回顾翻译过程(动画短片)

第三节  翻译后加工

一、N-Met-fMet去除或去甲酰基

二、二硫键的形成

三、个别氨基酸残基的化学修饰

四、信号肽及蛋白质前提中不必要的肽段的切除(信号肽的概念与作用)

五、多蛋白的加工

六、亚单位的聚合

第四节   蛋白质合成的影响因素                    

一、抗生素的作用

二、影响真核生物蛋白质合成的因素

1. 细菌毒素--白喉毒素对蛋白质合成的阻断

2.干扰素对蛋白质合成的影响(干扰素的产生、作用与分类)

复习思考题、作业题

复习思考题

作业题

下次课预习要点

实施情况及教学效果分析

通过课堂讲授中的随堂例题及练习题学生的反应以及课后学生的作业情况,可见已经达到了本堂课的教学目的与要求。

学院审核意见

学院负责人签字

     







 


实 验 教  学    

课程名称     生物化学实验         09100512  

             生命科学学院            

专业班级          2019级生命科学各专业          

《生物化学实验》课程实验教学大纲

课程名称(中文)生物化学实验

课程性质 专业实验课  课程属性 技术基础  

教材及实验指导书名称 《生物化学实验》  

学时学分:总学时  45/30  总学分  1    实验学时  45/30     实验学分   1    

应开实验学期     年级     学期

先修课程 生物化学  

一、课程简介及基本要求

本课程以实践环节为主,根据课程的性质、任务、要求及学习的对象,将课程内容分三个层次:基础实验、综合设计性实验和科技创新实验。基础性实验侧重于生物化学实验的基本原理和技术,强调对基本实验技能的培养。综合设计性实验主要侧重于蛋白质的纯化和鉴定,其过程相对复杂,耗时较长。科技创新实验需要学生先行查阅文献资料,结合自己关注的感兴趣的生物学问题,利用生物化学的方法,运用已经掌握的生物化学基本实验技能,自行设计实验,进行比较复杂的实验和探究,目的是培养学生独立开展科研工作的能力。经过多层次,多方式教学的全面训练后,学生应达到下列要求:

1.进一步巩固和加深生物化学基本知识的理解,提高综合运用所学知识,独立进行生物化学实验设计的能力。

2.能根据需要查阅文献资料,通过独立思考,深入钻研有关问题,学会自己独立分析问题、解决问题,具有一定的创新能力。

3.能正确使用生物化学相关的仪器设备,掌握生物化学实验原理,熟练运用仪器设备。

4.能独立设计生物化学实验,以解决相关的生物学问题。

5.课前做好预习,准确分析与讨论实验结果,正确书写实验报告。

二、课程实验目的要求

《生物化学实验》是继《生物化学》课程之后而开设的独立实验课程,是理论教学的深化和补充,具有较强的实践性,是一门重要的技术基础课,可作为生物科学、生物技术、生物工程和环境科学类专业学生的必修课。

随着生命科学领域的快速发展,生物学专业的大学生不仅需要掌握生物化学方面的基本理论知识,而且还需要掌握基本的实验技能及一定的科学研究能力。通过该课程的学习,使学生巩固和加深生物化学理论知识,通过实践进一步加强学生独立分析问题和解决问题的能力、综合设计及创新能力的培养,同时注意培养学生实事求是、严肃认真的科学作风和良好的实验习惯,为今后工作打下良好的基础。

三、适用专业:

生物科学,生物技术,生物工程和环境科学;

四、主要仪器设备:

紫外分光光度计、电泳仪和电泳槽、低温冰箱、离心机、高速组织匀浆器、灭菌锅。

五、实验方式与基本要求

1.本课程以实验为主,为单独设课,所以开课后,任课教师需向学生讲清课程的性质、任务、要求、课程安排和进度、平时考核内容、期末考试办法、实验守则及实验室安全制度等。

2.该课以设计性实验为主,教材中只给出设计题目,实验前学生必须进行预习,设计报告经教师批阅后,方可进入实验室进行实验。

3.实验31组,在规定的时间内,由学生独立完成,出现问题,教师要引导学生独立分析、解决,不得包办代替。

4.任课教师要认真上好每一堂课,实验前清点学生人数,实验中按要求做好学生实验情况及结果记录,实验后认真填写实验开出记录。

六.考核与报告

本课程采用平时考核,综合评定学生成绩。平时实验占80%,期末考试占20%

每个实验,预习报告占30%,实际操作40%,总结报告30%

实验成绩分:优、良、中、及格、不及格五级。量化标准详见有关规定。

七、专业说明

生物科学(含免费师范生)、生物技术、生物工程专业:45学时

环境科学、食品质量与安全:30学时

八、实验项目设置与内容

 


实验名称

内容提要

实验

学时

每组

人数

实验

属性

实验者类别

开出

要求

1

考马斯亮蓝法测定蛋白质含量

利用染料结合法测定蛋白质含量

4

3

验证

本科

必做

2

凝胶过过滤法分离蛋白质

半透膜法分离大分子与小分子物质

3

3

验证

本科

必做

3

紫外吸收法测定蛋白质含量

利用紫外分光光度计测定蛋白质含量

3

3

验证

本科

必做

4

氨基酸的分离鉴定

纸层析法分离氨基酸混合物

3

3

验证

本科

选做

5

凯氏定氮法测定蛋白质含量

利用蛋白质中氮元素含量较稳定测定蛋白质含量

6

3

验证

本科

选做

6

醋酸纤维素薄膜电泳分离血清蛋白

利用薄膜电泳分离蛋白质混合物

3

3

验证

本科

必做

7

聚丙烯酰胺凝胶电泳分离蛋白质混合物

利用凝胶电泳分离蛋白质混合物

9

3

综合设计

本科

必做

8

酶的特异性

了解酶的专一性

3

3

验证

本科

必做

9

酶促反应动力学

温度、激活剂、抑制剂等对酶反反应速度的影响

4

3

验证

本科

必做

10

酵母RNA的分离及组分鉴定

分离RNA并进行鉴定

4

3

设计

本科

必做

11

动物肝脏DNA的提取及组分鉴定

分离DNA并进行鉴定

4

3

设 计

本科

必做

12

维生素C含量的测定

测定生物组织中维生素C含量

3

3

设 计

本科

必做

13

小麦萌发前后淀粉酶活性的比较

种子萌发前后有关酶活性的变化

3

3

验证

本科

必做

14

脂肪酸的β-氧化

检测肝脏中酮体的生成

4

3

设计

本科

必做

15

SODMDA含量的测定

检测生物组织中抗氧化酶的活性以及自由基水平

6

3

设计

本科

必做

16

蛋白质印迹

测定特定蛋白质含量

6

3

设计

本科

选做

17

饥饿等对肝糖原含量的影响

检测肝脏中糖原含量

4

3

设计

本科

选做

18

紫外吸收法测定核酸的含量

测定核酸的含量

3

3

验证

本科

必做

19

自拟题目设计性实验(II

6

3

科技创新

本科

选做


实验名称

内容提要

实验

学时

每组

人数

实验

属性

实验者类别

开出

要求

20

实验讨论(答辩)课

3

科技创 新

本科

选做

21

实验考试

3

本科

选做

小计

80


九.说明

1.《生物化学实验》的先修课程是《生物化学》,学生通过理论学习后,已初步掌握了生物化学的基本理论和知识。

2.《生物化学实验》共提供80学时实验内容,不同专业、不同学时的班级可根据先修课的讲授内容或多或少,或易或难,择优选做。

3.通过教学,不仅使学生掌握生物化学实验的基本原理和基本技术,更重要的是在实践中能够运用生物化学的基本原理,从生活实践中发现问题,并结合生物化学知识,提出解决问题的方法和措施,解决影响甚至威胁人类生存的重大问题,切实验提高学生的能力和综合素质。

4.在《生物化学实验》教学中,应注意不断深化和扩展教学内容,注意向学生介绍新技术、新仪器,激发学生学习兴趣和热情。

   5.在实验室全面开放的条件下,提出供学生选做的课题,加强学生创新能力的培养,因材施教,注意学生的个性。

十.制定人:徐德立

审核人:徐德立

批准人:王仁君


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